Khóa luận: Tạo dòng và Biểu hiện gen mã hóa protein IL-2 (Interleukin 2) - ĐH Nông Lâm

Khóa luận công nghệ sinh học: Nghiên cứu tạo dòng và biểu hiện gen IL-2. Tìm hiểu quy trình, kết quả tạo dòng, biểu hiện protein Interleukin 2.

Chuyên ngành

Công nghệ Sinh học

Người đăng

Ẩn danh

Thể loại

Khóa luận tốt nghiệp

2018 - 2022

44
1
0

Phí lưu trữ

30 Point

Mục lục chi tiết

LỜI CẢM ƠN

XÁC NHẬN VÀ CAM ĐOAN

TÓM TẮT

ABSTRACT

MỤC LỤC

DANH SÁCH CÁC CHỮ VIẾT TẮT

DANH SÁCH CAC BANG

DANH SÁCH CÁC HÌNH

1. ĐẶT VẤN ĐỀ

1.1. Mục tiêu đề tài

1.2. Nội dung thực hiện

2. CHƯƠNG 2. TONG QUAN TÀI LIỆU

2.1. Tổng quan về interleukin 2

2.2. Giới thiệu chung

2.3. Đặc điểm gen mã hóa và cấu trúc phân tử protein IL-2

2.4. Đặc điểm hoạt động của IL-2

2.5. Chức năng sinh học

2.6. Tình hình nghiên cứu interleukin 2 ở Việt Nam và trên thế giới

2.7. Công nghệ sản xuất protein tái tổ hợp trên hệ thống E. coli

2.7.1. Giới thiệu về công nghệ DNA tái tổ hợp

2.7.2. Vector biểu hiện pET28a

2.7.3. Sinh vat chủ (Escherichia coli)

2.7.4. Tái gấp cuộn in vitro protein trong tế bào E. coli

3. CHƯƠNG 3. VAT LIEU VÀ PHƯƠNG PHÁP

3.1. Thời gian và địa điểm nghiên cứu

3.2. Vật liệu

3.3. Phương pháp nghiên cứu

3.3.1. Tao dòng tế bao E. coli DH5a mang vector tái tổ hợp pET28a-IL-2

3.3.2. Thu nhận gen IL-2 bang phản ứng PCR

3.3.3. Tao dòng gen IL-2 vào plasmid pE T28a

3.3.4. Sang loc bằng phương pháp PCR va thu nhận plasmid pET28a-IL-2

3.3.5. Cat kiểm tra plasmid tái tổ hợp pET28a-[L-2

3.3.6. Tao dong tế bào E. coli BL21 (DE3) (RIL) mang vector pET28a-IL-2

3.3.7. Cam ứng biểu hiện protein IL-2 trong tế bào E. coli

3.3.8. Định lượng protein IL-2 bằng phương pháp Bradford

3.3.9. Phân tích điện di SDS-PAGE xác định protein IL-2

3.3.10. Xác nhận sự tinh sạch protein IL-2 bằng Wester blot

4. CHƯƠNG 4. KET QUA VÀ THẢO LUẬN

4.1. Tao dong tế bao E. coli DH5a mang vector tái tổ hợp pET28a-IL-2

4.1.1. Thu nha gen TL-2

4.1.2. Kiểm tra sự hiện diện của gen mục tiêu IL-2 trong các thé biến 71977

4.2. Tao dòng tế bao E. coli BL21 (DE3) (RIL)/pET28a-IL-2

4.3. Cảm ứng biểu hiện protein ÏI,-2

4.4. Phân tích sự biểu hiện protein IL-2 trong tế bào chat E. coli BL21(DE3) (EII2J/gET2Z8a-TL-2 bằng điện đi SDS-PAGE

4.5. Tinh sạch protein IL-2 va khang định sự tinh sạch bang Western blot

5. CHUONG 5. KET LUẬN VA DE NGHI

5.1. Kết Luận

5.2. Đề nghị

TAI LIEU THAM KHAO

Tóm tắt

I. Khám phá Interleukin 2 Nền tảng tạo dòng gen trong CNSH

Interleukin-2, hay IL-2, là một cytokine then chốt, đóng vai trò trung tâm trong việc điều phối hệ miễn dịch. Nó hoạt động như một tín hiệu tăng trưởng cho các tế bào lympho T, thúc đẩy sự tăng sinh và biệt hóa của chúng, từ đó tăng cường khả năng phòng vệ của cơ thể. Trong bối cảnh y học hiện đại, IL-2 được nghiên cứu sâu rộng cho các ứng dụng điều trị ung thư, đặc biệt là ung thư biểu mô tế bào thận và khối u ác tính. Ngoài ra, các nghiên cứu gần đây còn chỉ ra tiềm năng của IL-2 trong việc thúc đẩy quá trình chữa lành vết thương và ứng dụng trong mỹ phẩm. Tuy nhiên, việc tách chiết IL-2 từ nguồn tự nhiên rất hạn chế và tốn kém, không đáp ứng được nhu cầu ngày càng tăng. Đây chính là lúc công nghệ DNA tái tổ hợp phát huy vai trò. Bằng cách sử dụng các kỹ thuật sinh học phân tử, các nhà khoa học có thể sản xuất một lượng lớn protein IL-2 tái tổ hợp với độ tinh sạch cao và chi phí hợp lý. Một khóa luận tốt nghiệp công nghệ sinh học về chủ đề này không chỉ giải quyết vấn đề nguồn cung mà còn mở ra những hướng đi mới trong việc phát triển các liệu pháp y sinh tiên tiến. Việc lựa chọn hệ thống biểu hiện phù hợp, như tế bào chủ E. coli, là một quyết định chiến lược nhờ vào tốc độ tăng trưởng nhanh, môi trường nuôi cấy đơn giản và khả năng biểu hiện protein dị loại ở mức độ cao. Nghiên cứu của Phạm Thảo Ly (2023) đã chứng minh tính khả thi của quy trình này, từ việc tạo dòng gen mục tiêu vào vector biểu hiện cho đến việc thu nhận sản phẩm protein cuối cùng, đặt nền móng cho việc sản xuất IL-2 quy mô lớn tại Việt Nam.

1.1. Vai trò của Interleukin 2 IL 2 trong hệ miễn dịch

Interleukin-2 là một protein được tiết ra chủ yếu bởi các tế bào T hoạt hóa. Chức năng chính của nó là điều hòa hoạt động của các tế bào bạch cầu, đặc biệt là tế bào lympho. IL-2 kích hoạt ba con đường truyền tín hiệu chính: JAK-STAT, RAS-MAP kinase, và PI3-kinase/AKT, theo nghiên cứu của Wang và cộng sự (2018). Các con đường này thúc đẩy sự tăng sinh, biệt hóa và tồn tại của tế bào T, đồng thời tăng cường hoạt tính của tế bào diệt tự nhiên (NK). Nhờ đó, IL-2 không chỉ giúp cơ thể chống lại nhiễm trùng mà còn đóng vai trò quan trọng trong việc tiêu diệt các tế bào ung thư. Nó được xem là một yếu tố quan trọng trong việc duy trì trí nhớ miễn dịch, giúp cơ thể phản ứng nhanh hơn và mạnh mẽ hơn khi tái nhiễm.

1.2. Lý do sản xuất IL 2 bằng công nghệ DNA tái tổ hợp

Nhu cầu về IL-2 cho các ứng dụng trị liệu và nghiên cứu là rất lớn. Tuy nhiên, lượng IL-2 thu được từ nguồn tự nhiên (ví dụ: tế bào lympho người) cực kỳ thấp và chi phí tách chiết rất cao. Công nghệ DNA tái tổ hợp cung cấp một giải pháp thay thế vượt trội. Công nghệ này cho phép chèn đoạn gen mã hóa IL-2 của người vào một sinh vật chủ, thường là vi khuẩn E. coli, để sản xuất protein với số lượng lớn. Hệ thống E. coli được ưa chuộng vì tốc độ sinh trưởng nhanh, chi phí nuôi cấy thấp và quy trình kỹ thuật đã được tối ưu hóa. Điều này giúp giảm đáng kể giá thành sản phẩm, làm cho các liệu pháp dựa trên IL-2 trở nên dễ tiếp cận hơn. Việc sản xuất protein tái tổ hợp đảm bảo nguồn cung ổn định và chất lượng đồng nhất, khắc phục hoàn toàn những hạn chế của phương pháp tách chiết truyền thống.

II. Hướng dẫn tạo dòng gen IL 2 vào vector biểu hiện pET28a

Quy trình tạo dòng gen IL-2 là bước nền tảng, quyết định sự thành công của toàn bộ dự án biểu hiện protein. Mục tiêu của giai đoạn này là chèn chính xác đoạn gen mã hóa IL-2 vào một vector biểu hiện phù hợp. Trong nghiên cứu của Phạm Thảo Ly (2023), plasmid pET28a đã được lựa chọn. Đây là một vector mạnh mẽ, được thiết kế đặc biệt cho việc biểu hiện protein ở mức độ cao trong E. coli. Quá trình bắt đầu bằng việc thu nhận gen IL-2. Đoạn gen này được khuếch đại bằng phản ứng chuỗi polymerase (PCR) với cặp mồi được thiết kế chuyên biệt, mang theo vị trí cắt của enzyme giới hạn (SacI và HindIII). Sau khi khuếch đại, cả gen IL-2 và plasmid pET28a đều được xử lý bằng cùng một cặp enzyme để tạo ra các đầu dính tương thích. Phản ứng nối (ligation) sử dụng enzyme T4 DNA ligase sẽ kết nối hai đoạn DNA này lại với nhau, tạo thành một plasmid tái tổ hợp hoàn chỉnh. Sản phẩm nối sau đó được đưa vào tế bào chủ trung gian là E. coli DH5α thông qua phương pháp biến nạp gen (sốc nhiệt). Chủng DH5α được chọn vì khả năng tiếp nhận plasmid ngoại lai hiệu quả và ổn định plasmid tái tổ hợp, rất lý tưởng cho việc nhân bản plasmid lên số lượng lớn. Các tế bào biến nạp thành công sẽ được sàng lọc trên môi trường chứa kháng sinh kanamycin, vì vector pET28a mang gen kháng loại kháng sinh này. Các khuẩn lạc sống sót sẽ được kiểm tra lại bằng PCR khuẩn lạc và cắt kiểm tra để xác nhận sự hiện diện và định hướng chính xác của gen IL-2 trong vector.

2.1. Khuếch đại gen IL 2 và chuẩn bị vector pET28a

Gen IL-2 mục tiêu được khuếch đại từ nguồn cDNA bằng kỹ thuật PCR. Cặp mồi được thiết kế đặc hiệu, đầu xuôi chứa vị trí nhận biết của enzyme SacI và đầu ngược chứa vị trí của HindIII. Phản ứng PCR sử dụng enzyme Phusion DNA Polymerase có độ chính xác cao để giảm thiểu sai sót. Sản phẩm PCR là một đoạn DNA có kích thước khoảng 400 bp. Song song đó, plasmid pET28a được tinh sạch và cắt bằng cùng cặp enzyme SacI và HindIII để mở vòng, sẵn sàng cho việc chèn gen. Cả gen và vector sau khi cắt đều được tinh sạch để loại bỏ enzyme và các thành phần không mong muốn trước khi tiến hành phản ứng nối.

2.2. Biến nạp vào E. coli DH5α và sàng lọc dòng tái tổ hợp

Sau phản ứng nối, plasmid pET28a-IL-2 tái tổ hợp được biến nạp vào tế bào khả nạp E. coli DH5α. Các tế bào này được trải lên đĩa thạch LB chứa kháng sinh kanamycin (50 µg/ml). Chỉ những tế bào nhận thành công plasmid tái tổ hợp (mang gen kháng kanamycin) mới có thể phát triển thành khuẩn lạc. Các khuẩn lạc nghi ngờ sẽ được kiểm tra bằng PCR khuẩn lạc để xác nhận nhanh sự có mặt của gen IL-2. Cuối cùng, plasmid từ các khuẩn lạc dương tính sẽ được tách chiết và cắt kiểm tra lại bằng enzyme SacI và HindIII. Kết quả điện di cho thấy hai băng DNA, một của vector (~5369 bp) và một của gen chèn (~400 bp), khẳng định việc tạo dòng đã thành công.

III. Phương pháp biểu hiện gen IL 2 hiệu quả trong E

Sau khi tạo dòng thành công, bước tiếp theo là biểu hiện gen IL-2 để sản xuất protein. Quá trình này yêu cầu chuyển plasmid tái tổ hợp pET28a-IL-2 từ chủng nhân dòng (DH5α) sang một chủng chuyên biệt cho biểu hiện. Chủng được lựa chọn là ** E. coli BL21(DE3)**, một chủng vi khuẩn được biến đổi di truyền để tối ưu hóa việc sản xuất protein tái tổ hợp. Điểm đặc biệt của chủng này là nó mang gen mã hóa T7 RNA polymerase trong bộ gen, được kiểm soát bởi promoter lacUV5. Do đó, sự biểu hiện của T7 RNA polymerase có thể được kích hoạt bằng cách bổ sung chất cảm ứng IPTG (Isopropyl β-D-1-thiogalactopyranoside). Khi T7 RNA polymerase được tạo ra, nó sẽ nhận diện promoter T7 trên vector pET28a và tiến hành phiên mã mạnh mẽ gen IL-2. Quá trình cảm ứng biểu hiện protein là một giai đoạn quan trọng, cần được tối ưu hóa về nhiệt độ, thời gian và nồng độ IPTG. Trong tài liệu gốc, các điều kiện khác nhau đã được khảo sát (37°C, 28°C, và 16°C). Kết quả cho thấy protein IL-2 được biểu hiện ở tất cả các nhiệt độ, nhưng chủ yếu tồn tại ở dạng thể vùi (inclusion bodies) không tan, đặc biệt ở nhiệt độ cao. Thể vùi là các khối tập hợp protein không có hoạt tính sinh học. Mặc dù đây là một thách thức, việc biểu hiện ở dạng thể vùi cũng có ưu điểm là sản lượng protein rất cao và được bảo vệ khỏi sự phân giải của protease nội bào, giúp quá trình thu nhận ban đầu dễ dàng hơn.

3.1. Lựa chọn tế bào chủ E. coli BL21 DE3 cho biểu hiện

Chủng ** E. coli BL21(DE3)** là lựa chọn hàng đầu cho hệ thống biểu hiện pET. Chủng này thiếu các protease nội bào chính (Lon và OmpT), giúp hạn chế sự phân giải của protein tái tổ hợp. Quan trọng hơn, nó chứa lysogen DE3, một đoạn DNA của phage λ mang gen mã hóa enzyme T7 RNA polymerase. Gen này nằm dưới sự kiểm soát của promoter lac, do đó chỉ được biểu hiện khi có mặt chất cảm ứng IPTG. Sự kết hợp giữa vector pET (chứa promoter T7) và chủng BL21(DE3) tạo thành một hệ thống biểu hiện mạnh mẽ, có khả năng chuyển đổi phần lớn tài nguyên của tế bào để sản xuất protein mục tiêu.

3.2. Cảm ứng bằng IPTG và tối ưu hóa điều kiện biểu hiện

Khi nuôi cấy đạt đến mật độ quang OD600 khoảng 0.6-0.8, IPTG được bổ sung vào môi trường với nồng độ cuối cùng là 0.4 mM. Nghiên cứu đã khảo sát ba điều kiện nhiệt độ: 37°C (6 giờ), 28°C (16 giờ) và 16°C (18 giờ). Phân tích bằng điện di SDS-PAGE cho thấy ở 37°C, lượng protein biểu hiện là cao nhất nhưng gần như toàn bộ nằm trong thể vùi. Khi hạ nhiệt độ xuống 28°C và 16°C, tổng sản lượng protein giảm nhẹ nhưng một phần nhỏ protein IL-2 đã xuất hiện ở dạng hòa tan. Điều này cho thấy nhiệt độ thấp có thể cải thiện khả năng gấp cuộn đúng của protein, tuy nhiên, chiến lược chính vẫn là thu nhận protein từ thể vùi và tái gấp cuộn sau đó.

IV. Bí quyết tinh sạch protein IL 2 tái tổ hợp phân tích

Quá trình tinh sạch protein tái tổ hợp là bước cuối cùng để thu nhận sản phẩm có độ tinh khiết cao. Do protein IL-2 được biểu hiện với một thẻ His (His-tag) ở đầu N-terminus (một chuỗi 6 axit amin histidine được mã hóa bởi vector pET28a), phương pháp sắc ký ái lực kim loại cố định (IMAC) là lựa chọn tối ưu. Cụ thể, nghiên cứu sử dụng cột Ni-NTA, trong đó các ion Niken (Ni²⁺) được cố định trên giá thể sẽ liên kết đặc hiệu với thẻ His-tag của protein IL-2. Quy trình bắt đầu bằng việc phá vỡ tế bào (bằng sóng siêu âm) và thu nhận thể vùi bằng ly tâm. Thể vùi sau đó được hòa tan trong dung dịch đệm chứa chất biến tính mạnh (như urea) để giải phóng các chuỗi polypeptide. Dịch protein này được nạp lên cột Ni-NTA. Các protein tạp không có thẻ His-tag sẽ đi qua cột mà không bị giữ lại. Cột sau đó được rửa nhiều lần với dung dịch đệm chứa nồng độ imidazole thấp để loại bỏ các protein bám không đặc hiệu. Cuối cùng, protein IL-2 được giải phóng khỏi cột bằng cách sử dụng một dung dịch đệm chứa nồng độ imidazole cao, chất này sẽ cạnh tranh với thẻ His-tag để liên kết với ion Ni²⁺. Để xác nhận sự thành công của quá trình tinh sạch, các mẫu thu được ở mỗi bước sẽ được phân tích bằng điện di SDS-PAGE. Kỹ thuật này tách protein dựa trên khối lượng phân tử, cho phép đánh giá độ tinh sạch và xác nhận kích thước của protein (khoảng 20 kDa). Để khẳng định chắc chắn đó là protein IL-2, kỹ thuật phân tích Western Blot được thực hiện, sử dụng kháng thể đặc hiệu kháng lại thẻ His-tag.

4.1. Tinh sạch bằng sắc ký ái lực sử dụng cột Ni NTA

Đây là phương pháp hiệu quả và phổ biến nhất để tinh sạch các protein dung hợp (fusion protein) có gắn thẻ His. Sau khi hòa tan thể vùi, dịch protein được cho chảy qua cột Ni-NTA. Thẻ His-tag trên IL-2 sẽ tạo liên kết phối trí mạnh với ion Ni²⁺. Các bước rửa với imidazole nồng độ tăng dần giúp loại bỏ hiệu quả protein tạp. Protein IL-2 tinh sạch được thu nhận ở bước giải phóng bằng imidazole nồng độ cao (250-400 mM). Phương pháp này cho phép thu được protein với độ tinh sạch trên 95% chỉ sau một bước sắc ký, như kết quả đã chỉ ra trong nghiên cứu.

4.2. Xác nhận kết quả bằng điện di SDS PAGE và Western Blot

Điện di SDS-PAGE là công cụ không thể thiếu để theo dõi quá trình biểu hiện và tinh sạch. Kết quả điện di cho thấy một vạch protein đậm duy nhất ở vị trí khoảng 20 kDa trong các mẫu sau tinh sạch, tương ứng với khối lượng phân tử dự kiến của IL-2 có gắn thẻ His. Để khẳng định đây chính là protein mục tiêu, phân tích Western Blot được tiến hành. Protein sau khi điện di sẽ được chuyển lên màng lai và phát hiện bằng kháng thể đơn dòng kháng lại thẻ 6xHis. Sự xuất hiện của một tín hiệu duy nhất tại vị trí 20 kDa trên màng lai là bằng chứng xác thực, khẳng định đã tinh sạch thành công protein IL-2 tái tổ hợp.

V. Ứng dụng của protein IL 2 từ khóa luận CNSH thực tiễn

Việc sản xuất thành công protein Interleukin-2 tái tổ hợp thông qua một khóa luận CNSH không chỉ là một thành tựu học thuật mà còn mở ra nhiều ứng dụng thực tiễn có giá trị. Ứng dụng nổi bật và được biết đến rộng rãi nhất của IL-2 là trong liệu pháp miễn dịch điều trị ung thư. Dạng thuốc Aldesleukin (Proleukin), một phiên bản IL-2 tái tổ hợp, đã được FDA phê duyệt để điều trị ung thư biểu mô tế bào thận di căn và u ác tính. Bằng cách kích thích mạnh mẽ sự phát triển và hoạt động của các tế bào T và tế bào NK, IL-2 giúp hệ miễn dịch của chính bệnh nhân nhận diện và tiêu diệt các tế bào ung thư. Bên cạnh đó, IL-2 liều thấp đang được nghiên cứu như một phương pháp điều trị tiềm năng cho các bệnh tự miễn như tiểu đường tuýp 1, bằng cách thúc đẩy sự phát triển của các tế bào T điều hòa (Tregs). Một lĩnh vực ứng dụng khác đầy hứa hẹn là trong việc chữa lành vết thương và tái tạo mô. Các nghiên cứu như của Doersch và cộng sự (2017) đã chỉ ra rằng IL-2 có thể cải thiện khả năng phục hồi của da. Điều này mở ra cơ hội tích hợp IL-2 vào các sản phẩm y tế như băng gạc, chỉ khâu hoặc các chế phẩm mỹ phẩm, dược phẩm giúp đẩy nhanh quá trình liền sẹo và tái tạo da. Việc tự chủ sản xuất protein tái tổ hợp IL-2 tại Việt Nam sẽ giúp giảm chi phí, tăng khả năng tiếp cận các liệu pháp tiên tiến này và thúc đẩy sự phát triển của ngành công nghệ sinh học y-dược trong nước.

5.1. Tiềm năng trong liệu pháp miễn dịch và điều trị ung thư

IL-2 là một trong những cytokine đầu tiên được ứng dụng thành công trong lâm sàng để điều trị ung thư. Nó hoạt động như một chất kích hoạt mạnh mẽ cho hệ miễn dịch, đặc biệt là các tế bào lympho T gây độc tế bào. Liệu pháp IL-2 liều cao có thể tạo ra sự thuyên giảm lâu dài ở một tỷ lệ nhỏ bệnh nhân mắc các loại ung thư khó điều trị. Hiện nay, các nghiên cứu đang tập trung vào việc kết hợp IL-2 với các liệu pháp miễn dịch khác (như thuốc ức chế điểm kiểm soát) hoặc phát triển các dạng IL-2 biến đổi để tăng hiệu quả và giảm độc tính, hứa hẹn một tương lai tươi sáng cho liệu pháp này.

5.2. Vai trò trong tái tạo mô và ngành mỹ phẩm dược phẩm

Chức năng điều hòa tế bào của IL-2 không chỉ giới hạn trong hệ miễn dịch. Sự hiện diện của các thụ thể IL-2 trên tế bào sừng và nguyên bào sợi cho thấy vai trò trực tiếp của nó trong quá trình tái tạo da. Việc bổ sung IL-2 tại chỗ có thể thúc đẩy quá trình viêm lành mạnh, tăng sinh tế bào và tái cấu trúc mô, từ đó đẩy nhanh tốc độ chữa lành vết thương. Khả năng này làm cho IL-2 trở thành một thành phần tiềm năng trong các sản phẩm dược mỹ phẩm cao cấp, nhắm đến việc phục hồi da tổn thương, chống lão hóa và cải thiện sức khỏe làn da từ cấp độ tế bào.

VI. Kết luận hướng phát triển đề tài gen IL 2 trong tương lai

Nghiên cứu về tạo dòng và biểu hiện gen IL-2 đã đạt được những kết quả quan trọng, đặt nền móng vững chắc cho việc sản xuất loại protein này ở quy mô lớn hơn. Khóa luận đã thực hiện thành công toàn bộ quy trình từ khâu thiết kế và tạo dòng plasmid tái tổ hợp pET28a-IL-2 trong tế bào chủ E. coli DH5α, cho đến việc biểu hiện protein hiệu quả trong chủng E. coli BL21(DE3). Kết quả phân tích cho thấy protein IL-2 được biểu hiện ở mức độ cao, chủ yếu ở dạng thể vùi không tan, với khối lượng phân tử khoảng 20 kDa. Quan trọng hơn, quy trình tinh sạch protein tái tổ hợp bằng sắc ký ái lực đã được tối ưu hóa, thu được sản phẩm IL-2 với độ tinh sạch vượt trội (>95%). Những thành tựu này khẳng định tính khả thi và hiệu quả của hệ thống biểu hiện pET trong việc sản xuất các cytokine người. Tuy nhiên, đây mới chỉ là bước khởi đầu. Hướng phát triển trong tương lai cần tập trung vào việc giải quyết thách thức lớn nhất là tái gấp cuộn protein từ thể vùi để thu được sản phẩm có hoạt tính sinh học. Các phương pháp như pha loãng nhanh, sắc ký loại trừ kích thước hoặc sử dụng các hệ thống tái gấp cuộn trên cột cần được khảo sát và tối ưu. Sau khi có được protein hoạt tính, việc kiểm tra chức năng sinh học của nó trên các dòng tế bào miễn dịch (in vitro) và trên mô hình động vật (in vivo) là bước bắt buộc để đánh giá hiệu quả thực sự. Những nghiên cứu tiếp theo sẽ là chìa khóa để đưa sản phẩm từ phòng thí nghiệm đến gần hơn với các ứng dụng lâm sàng và thương mại.

6.1. Tóm tắt thành tựu chính của nghiên cứu tạo dòng IL 2

Nghiên cứu đã hoàn thành xuất sắc các mục tiêu đề ra. Thứ nhất, tạo dòng thành công gen mã hóa IL-2 vào vector biểu hiện pET28a. Thứ hai, biểu hiện thành công protein IL-2 trong hệ thống E. coli BL21(DE3) với sự cảm ứng của IPTG. Thứ ba, đã tinh sạch protein IL-2 bằng cột Ni-NTA đạt độ tinh sạch cao. Các kết quả này đã được xác nhận một cách chặt chẽ thông qua các kỹ thuật sinh học phân tử hiện đại như điện di SDS-PAGEphân tích Western Blot, cung cấp một bộ dữ liệu khoa học đáng tin cậy.

6.2. Kiến nghị và định hướng nghiên cứu phát triển tiếp theo

Để phát triển kết quả của khóa luận CNSH này, các kiến nghị sau đây được đề xuất. Trước hết, cần tập trung vào việc tối ưu hóa quy trình tái gấp cuộn (refolding) để chuyển protein từ dạng thể vùi không hoạt động sang dạng có cấu trúc không gian đúng và có hoạt tính sinh học. Tiếp theo, cần thực hiện các thử nghiệm hoạt tính in vitro, ví dụ như thử nghiệm khả năng kích thích tăng sinh dòng tế bào lympho T phụ thuộc IL-2 (như dòng CTLL-2). Cuối cùng, khi đã có sản phẩm hoạt tính, các nghiên cứu in vivo trên mô hình động vật là cần thiết để đánh giá hiệu quả và an toàn trước khi xem xét các ứng dụng trên người. Đây là lộ trình tất yếu để thương mại hóa sản phẩm.

11/09/2025

Trích đoạn nội dung tài liệu

Đặt vấn đề Interleukin-2 (IL-2) là một cytokine với tac dụng điều hòa va tăng cường khả năng miễn dịch, là nhân tố nhân dòng và tăng cường hoạt tính gây độc tế bào của tế bào lympho T hoạt hóa, tế bảo giết tự nhiên (NK), tăng cường khả năng thực bào của bạch cầu đơn nhân, kích thích sự tổng hợp kháng thé của tế bào B và tổng hợp các cytokine thứ cấp khác như TNF (Tumor Necrosis Factor), INF-y v. Vì thé IL-2 được nghiên cứu để sử dụng dé điều trị một số loại ung thư, bao gồm ung thư biểu mô tế bào thận và khối u ác tính. Ngoài ra, các nghiên cứu đã chi ra rang điều trị bang IL-2 có thé cải thiện khả năng chữa lành của da, điều này có liên quan đến IL-2 trong quá trình chữa lành vết thương. Hơn nữa, các bệnh liên quan đến việc chữa lành vết thương bị suy giảm, chẳng hạn như bệnh tiêu đường và bệnh lupus ban đỏ hệ thống, có liên quan đến sự thiếu hụt IL-2 hoặc khiếm khuyết tín hiệu thụ thể IL-2 (Doersch và ctv, 2017).

Nhờ các chức năng trên IL-2 được ứng dụng nhiều trong các lĩnh vực y học, làm lành vết thương và mỹ phẩm. Ngày nay, nhu cầu chăm sóc sức khỏe và sắc đẹp của con người ngày cảng cao. Do đó, nhu cầu thị trường của các sản phẩm này trở nên rat lớn và bùng nồ trong những năm gần đây. Tuy nhiên, ở Việt Nam, IL-2 dang còn hạn chế về việc sản xuất và chưa được ứng dụng nhiều vào trong đời sống.

Vì vậy, với những đặc điểm đó cho thấy việc sản xuất protein IL-2 tái tổ hợp đã và đang được quan tâm trong nghiên cứu, phát triển. Hiện nay có rất nhiều chủng Z. coli dùng dé biểu hiện protein tái tổ hợp đã được phát triển và thương mai hóa vì những ưu điểm của nó như tốc độ tăng trưởng mạnh, chi phí thấp, kỹ thuật đơn giản, dé mở rộng quy mô va khả năng biểu hiện protein di loại cao giúp nâng cao hiệu suất kinh tế, giảm giá thành sản phẩm. Hầu hết protein IL-2 được sản xuất bang công nghệ protein tái tổ hợp.

Vì thế, chúng tôi tiễn hành nghiên cứu đề tài “Tạo dòng và biểu hiện gen mã hoá protein tái tô hợp IL-2 (Interleukin 2)” nhằm tạo protein IL-2 ứng dụng trong các lĩnh vực y học, làm lành vết thương và mỹ phẩm. Mục tiêu đề tài Tạo dòng đoạn gen mã hóa protein tái tổ hợp IL-2 vào vector pET28a và biểu hiện protein này trong tế bao Escherichia coli BL21 (DE3) (RIL). Nội dung thực hiện Tạo dòng vi khuẩn E. coli DH5a mang vector biéu hién pET28a-IL-2.

Biểu hiện protein mang gen mã hoa IL-2 trong tế bao E. Tinh sach tinh sach cua protein IL-2. TÔNG QUAN TÀI LIỆU 2. Tổng quan về interleukin 2 2.

Giới thiệu chung Interleukin (IL) là một loại cytokine đầu tiên được cho là chỉ biểu hiện bởi bạch cầu nhưng sau đó đã được phát hiện là được sản xuất bởi nhiều tế bào cơ thé khác. Chúng đóng vai trò thiết yêu trong việc kích hoạt và biệt hóa các tế bào miễn dịch, cũng như tăng sinh, trưởng thành, di cư và bám dính. Do đó, chức năng chính cua interleukin là điều chỉnh sự tăng trưởng, biệt hóa và kích hoạt trong các phản ứng viêm và miễn dịch (Akdis M và ctv, 2011). Interleukin bao gồm một nhóm lớn các protein có thé tạo ra nhiều phản ứng trong tế bào va mô bang cách liên kết với các thụ thể có ái lực cao trên bề mặt tế bào.

Một IL cụ thé là IL-2 gần đây đã được biết đến như là một chất điều biến tiềm năng của quá trình chữa lành vết thương và cũng được sử dụng trong các nghiên cứu trên động vật để nghiên cứu các khía cạnh liên quan đến y học lâm sàng (Akdis M và ctv, 2011). cDNA của nó được nhân bản vào năm 1983 ở người (Taniguchi T và ctv, 1983). IL-2, ban đầu được gọi là yếu tố tăng trưởng tế bào T, đại điện cho một yếu tố trong một loạt các lymphokine được giải phóng trong quá trình một phản ứng miễn dịch. Interleukin-2 có tác dụng tăng sản xuất và hoạt động của một số bộ phận trong hệ thống miễn dịch của cơ thể (Robb RJ, 1984).

IL-2 có một loạt các hành động, bao gồm khả năng tăng cường hoạt động phân giải tế bào của tế bào T và tế bảo giết người tự nhiên (NK), tăng cường sản xuất globulin miễn dich bằng các tế bào B được kích hoạt, duy trì sự tăng sinh cân bằng nội môi của các tế bào T điều hòa (tế bào Treg), tao ra các tế bao bạch huyết bam sinh. Protein này thường được cơ thé sản xuất với số lượng nhỏ. Khi nồng độ IL-2 tăng lên, hệ thống miễn dịch sẽ khởi động (đặc biệt là tế bào T và tế bào giết người tự nhiên) để tấn công các tế bào ung thư. Đặc điểm gen mã hóa và cấu trúc phân tử protein IL-2 Về mặt cấu trúc, IL-2 là một cytokine loại I chuỗi ngắn với bốn bó xoắn ốc a (xoắn A-D) cấu hình “lên-lên-xuống-xuống” (up-up-down-down) điển hình của họ các cytokine này và có một đuôi tế bào chất ngắn không liên quan đến việc huy động các phân tử truyền tín hiệu tế bào chất.

Trong cấu hình này, các vòng xoắn được sắp xếp theo kiểu tương tác với các chuỗi thu thể của nó (Wang X và ctv 2005; Stauber DJ va ctv, 2006). Có ba thành phan thụ thé IL-2, IL-2Ra (CD25), IL-2RB (CD122) và IL-2Ry (CD132, còn được gọi là yC), tạo thành ba lớp thụ thé IL-2. Thụ thé có ái lực thấp chỉ chứa IL-2Ra, thụ thé có ái lực trung bình chứa IL-2RB và yC, va thụ thể có ái lực cao chứa cả ba chuỗi ( Arenas-Ramirez N và ctv, 2015; Mitra S và ctv, 2018). Tiểu đơn vị IL-2Rơ có bề mặt tiếp xúc lớn nhất trong cả ba tiêu đơn vị, có sự tương tác ở mức độ cao va ái lực lớn với IL-2 trên bề mặt tế bao do đó thụ thé trimer IL-2RaPyc có ái lực với IL-2 cao hơn khoảng 10 — 100 lần so với thụ thé dimer IL-2RByc (Huynh Nhật Lễ, 2021).

Các tiểu đơn vị thụ thé IL-2 (IL-2R) chủ yếu được tìm thấy trên các tế bào miễn dịch nhưng cũng có mặt trên bề mặt của các nhóm tế bảo da khác nhau, bao gồm tế bào sừng và nguyên bào sợi (Karen M Doersch và ctv, 2016). iam PhứchợpthụthỂ ¡| Phứchợpthụthểcó ` Z“ NM: coe lực cao ái lực trung bình x) > & > € > (Trimeric) (Dimeric) =N 'ẤT i } IL-2 gan với thụ thé. 11-2 gan với thy thé D Xoay hình anh IL-2RB ( Hình 2. Cấu trúc của IL-2 receptor và các phức hop tin hiệu của IL-2R (Coombs S,2019).

Cấu trúc không gian của IL-2 (wikipedia. IL-2 là một glycoprotein được tiết từ các tế bào T có trọng lượng phân tử 15-18 kDa, tùy thuộc vào nguồn gốc loài và sự glycosyl hóa. Cấu trúc IL-2 là 1 chuỗi polypetid duy nhất chứa bốn cấu trúc xoắn alpha. IL-2 thúc day sự tăng sinh, biệt hóa và tồn tại của các tế bào lympho T cũng như hoạt động của các tế bào tiêu diét tự nhiên (Natural killer cell — tế bao NK) trong hệ thống miễn dich bam sinh.

Đặc điểm hoạt động của IL-2 IL-2 kích hoạt ba con đường truyền tín hiệu chính, bao gồm con đường JAK-STAT, con đường RAS—MAP kinase và con đường PI3-kinase/AKT. Về mặt động học, IL-2 tương tác đầu tiên với IL-2Ra, dẫn đến thay đổi về hình dang trong IL-2, sau đó cho phép nó tương tác hiệu quả với IL-2RB, với yC (Tiehui Wang va ctv, 2018). Tín hiệu IL-2R thông qua Janus tyrosine kinase (JAK) và bộ chuyén đổi tin hiệu va bộ kích hoạt các con đường phiên ma (STAT) chủ yếu (Hình 2. Sau khi IL-2 liên kết với thụ thé của nó, đường như JAK1 được đưa vào IL-2R8, trong khi IL-Ry cần JAK3.

Việc JAK1 được chọn dường như phụ thuộc vào việc JAK3 được chon(Lan và ctv, 2008). Các JAK này sau đó phosphoryl hóa các miền của IL-2R, tiếp tục được chon và phosphoryl hóa STAT, chủ yếu là STAT5a và STATSb, ngoài ra còn có STAT1 và STAT3. Các STAT được phosphoryl hóa giảm dần và dimer này đi vào nhân nơi nó có thể kích hoạt nhiều loại gen tùy thuộc vào loại tế bào và các tín hiệu khác có mặt (Wang, Kirken và ctv, 1999). Ngoài STAT, các phân tử tín hiệu khác, protein từ miền tương đồng src (SH) và collagen (SHC), cũng được đưa vào đuôi tế bào chất IL-2RB sau quá trình phosphoryl hóa bởi JAK.

Sau đó, các protein SHC tiếp tục kích hoạt các con đường phosphatidylinositol-3-kinase (Pi3K) và protein kinase hoạt hóa mitogen (MAPK) (Lan và ctv, 2008). Trong cả con đường MAPK và con đường Pi3K, quá trình phosphoryl hóa SHC làm cho SHC liên kết với một phức hợp gồm nhiều protein, bao gồm Ras (Hình 2. Phức hợp này góp phần kích hoạt fibrosarcoma (RAF) tăng tốc nhanh chóng, kích hoạt protein kinase hoạt hóa bằng nguyên phân (MEK); MEK tiếp tục kích hoạt MAPK, còn được gọi là kinase tín hiệu điều hòa ngoại bào (ERK). Các ERK hoạt động như các yêu tố phiên mã cho nhiều chất trung gian của sự tăng sinh tế bào.

Trong lộ trình Pi3K, kích hoạt Ras sẽ kích hoạt Pi3K, tiếp tục kích hoạt Akt, kích hoạt mTOR (Wang va ctv, 1999; Orton và ctv, 2005). Ngoài ra, nhiều bước của cả hai tang này được điều chỉnh bởi cả cơ chế phản hồi từ bên trong quá trình và các sự kiện báo hiệu trong các quá trình khác. Các con đường MAPK và Pi3K đều liên quan đến sự tăng sinh tế bào và có khả năng góp phan vào việc mở rộng các tế bào T hỗ trợ dé đáp ứng với IL-2 (Doersch va ctv, 2017). Do đó, tín hiệu IL-2 rất phức tạp, phụ thuộc vào từng loại tế bào, được điều chỉnh rộng rãi và có khả năng góp phần mở rộng tế bào ở một số loại tế bào khác.

Chức năng sinh học IL-2 có vai trò thiết yếu trong các chức năng chính của hệ thống miễn dich, khả năng chịu đựng và miễn dịch, chủ yếu thông qua các tác động trực tiếp lên các tế bảo T. Trong tuyến ức, nơi các tế bào T trưởng thành, IL-2 ngăn ngừa các bệnh tự miễn bằng cách thúc 6 đây sự biệt hóa của một số tế bào T chưa trưởng thành thành các tế bào T điều tiết, ngăn chặn các tế bào T khác có khả năng tấn công các tế bào khỏe mạnh bình thường trong cơ thê. IL-2 cũng thúc day quá trình biệt hóa tế bào T thành tế bao T hỗ trợ và vào tế bào T nhớ khi tế bào T ban đầu cũng được kích thích bởi một kháng nguyên, do đó giúp cơ thể chống lại nhiễm trùng (Liao và ctv, 2011).

Nội dung được bảo vệ bản quyền — Tải xuống đầy đủ