Luận án tiến sĩ vi sinh vật học nghiên cứu ảnh hưởng của các đuôi dung hợp his tag và lyssn his tag đầu n lên sự biểu hiện nội bào các protein bgab gfp và egfp ở bacillus subtilis

Luận án tiến sĩ về ảnh hưởng của His-tag, LysSN-His-tag lên biểu hiện protein BgaB, GFP+, EGFP ở Bacillus subtilis. Nghiên cứu vi sinh vật học chi tiết.

Chuyên ngành

Vi sinh vật học

Người đăng

Ẩn danh

Thể loại

Luận án tiến sĩ

2024

187
2
0

Phí lưu trữ

45 Point

Mục lục chi tiết

LỜI CAM ĐOAN

LỜI CẢM ƠN

1. CHƯƠNG 1: MỞ ĐẦU

2. CHƯƠNG 2: CHỦNG CHỦ YẾU Bacillus subtilis

2.1. Hệ thống biểu hiện ở B.

2.2. Một số hệ thống biểu hiện ở B.

2.3. Hệ thống vector pHT

2.4. Cơ chế điều hòa biểu hiện của hệ thống pHT

2.5. Vị trí protein biểu hiện ở B.

2.6. Các nghiên cứu về hệ thống biểu hiện của B.

2.7. Đuôi dung hợp

2.7.1. Đuôi dung hợp gắn ở đầu N protein mục tiêu

2.7.2. Đặc điểm đuôi ái lực và tính chất

2.7.3. Đuôi dung hợp làm tăng biểu hiện/tính tan của protein mục tiêu

2.7.4. Đặc điểm và ứng dụng trong hệ thống biểu hiện

2.7.5. Đuôi dung hợp kép

2.7.6. Loại bỏ đuôi dung hợp

2.7.7. Gen chỉ thị

2.8. Nội dung nghiên cứu của luận án

3. CHƯƠNG 3: VẬT LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU

3.1. Dụng cụ - Thiết bị

3.2. Vật liệu sinh học

3.3. Các chủng vi sinh vật

3.4. Môi trường

3.5. Phương pháp

3.5.1. Tạo các plasmid tái tổ hợp

3.5.2. Thu nhận đoạn DNA mục tiêu

3.5.3. Xử lí plasmid, trình tự DNA mục tiêu

3.5.4. Phản ứng nối tạo plasmid tái tổ hợp

3.5.5. Biến nạp các plasmid tái tổ hợp vào E. coli OmniMAX

3.5.6. Sàng lọc và kiểm tra dòng tế bào E. coli OmniMAX mang plasmid

3.5.7. Giải trình tự

3.5.8. Chuẩn bị tế bào B. subtilis 1012 khả nạp

3.5.9. Biến nạp các plasmid tái tổ hợp vào B. subtilis 1012

3.5.10. Sàng lọc dòng tế bào B. subtilis 1012 tái tổ hợp

3.5.11. EGFP và đo hoạt tính BgaB

3.5.12. Nuôi cấy các chủng B. subtilis 1012 mang plasmid tái tổ hợp trong môi trường lỏng

3.5.13. Phương pháp SDS-PAGE

3.5.14. Phương pháp Western-blot kiểm tra sự biểu hiện của protein GFP+ và EGFP

3.5.15. Đo cường độ huỳnh quang protein GFP+ và EGFP trên đĩa 384 giếng bằng máy đọc đĩa (Microplate reader)

3.5.16. Đo hoạt tính BgaB trên đĩa 384 giếng bằng máy đọc đĩa

3.5.17. Phân tích các phân đoạn trong tủa tan của protein nội bào

3.5.18. Tinh chế protein mục tiêu bằng phương pháp spin column

4. CHƯƠNG 4: KẾT QUẢ VÀ BÀN LUẬN

4.1. Nghiên cứu ảnh hưởng của các trình tự His-tag đầu N lên mức độ biểu hiện của protein nội bào ở B.

4.1.1. Ảnh hưởng của 8xHis-tag lên mức độ biểu hiện các protein nội bào

4.1.2. Ảnh hưởng của ba trình tự His-tag lên mức độ biểu hiện của các protein biểu hiện cao và biểu hiện thấp

4.1.3. Mức độ biểu hiện nội bào của protein phát huỳnh quang GFP+ và EGFP ở B.

4.1.4. Ảnh hưởng của trình tự His-tag lên mức độ biểu hiện của protein biểu hiện cao GFP+

4.1.5. Ảnh hưởng trình tự His-tag lên mức độ biểu hiện của protein biểu hiện thấp EGFP

4.1.6. Mức độ biểu hiện của các protein dung hợp His-tag khi bổ sung histidine vào môi trường nuôi cấy

4.1.7. Tinh chế các protein dung hợp His-tag bằng spin column

4.2. Thảo luận ảnh hưởng của các trình tự His-tag gắn ở đầu N lên mức độ biểu hiện protein nội bào ở B.

4.3. Đánh giá đuôi dung hợp kép LysSN-xHis ở đầu N lên mức độ biểu hiện và tinh chế protein nội bào ở B.

4.3.1. So sánh mức độ biểu hiện của các protein phát huỳnh quang lục khi dung hợp LysSN-6xHis với His-tag

4.3.2. Ảnh hưởng của số lượng histidine trong đuôi dung hợp kép LysSN-xHis lên mức độ biểu hiện và tinh chế các protein chỉ thị

4.3.3. Dòng hóa các plasmid pHT1227, pHT1231 và pHT1232

4.3.4. Ảnh hưởng của số lượng histidine trong LysSN-xHis-tag lên mức độ biểu hiện của protein biểu hiện thấp EGFP

4.3.5. Ảnh hưởng của số lượng histidine trong LysSN-xHis-tag lên mức độ biểu hiện của protein biểu hiện cao GFP+ và BgaB

4.3.6. Đánh giá khả năng bám hạt Ni-NTA của đuôi dung hợp kép LysSN-xHis với số lượng histidine khác nhau bằng phương pháp spin column

4.4. Thảo luận đuôi dung hợp kép LysSN-xHis ở đầu N trong biểu hiện và tinh chế protein nội bào ở B. subtilis

5. CHƯƠNG 5: KẾT LUẬN VÀ KIẾN NGHỊ

DANH MỤC TÀI LIỆU THAM KHẢO

DANH MỤC BÀI BÁO/CÔNG TRÌNH KHOA HỌC

PHỤ LỤC

Tóm tắt

I. Tổng Quan Nghiên Cứu Ảnh Hưởng His tag Lên Protein BgaB 55 ký tự

Bacillus subtilis là một chủng vi sinh vật có tiềm năng lớn trong nghiên cứu và sản xuất các protein tái tổ hợp. Việc phát triển các hệ thống biểu hiện hiệu quả cho B. subtilis, bao gồm việc tối ưu hóa độ mạnh của promoter và độ bền của mRNA, là yếu tố then chốt để tăng cường mức độ biểu hiện protein. Bên cạnh việc tối ưu hóa biểu hiện protein, việc thu nhận và tinh sạch protein sau khi biểu hiện cũng đóng vai trò quan trọng, đặc biệt khi yêu cầu độ tinh khiết cao. Các vấn đề thường gặp trong quá trình này bao gồm mức độ biểu hiện thấp của protein mục tiêu, mất hoạt tính sinh học do hình thành thể vùi, chi phí và công sức lớn cho quá trình tinh chế. Giải pháp cho những thách thức này là phát triển các đuôi dung hợp, hỗ trợ quá trình tinh chế, cải thiện mức độ biểu hiện và độ hòa tan của protein mục tiêu. Trong số các tag protein được sử dụng, His-tag là phổ biến nhất.

1.1. Vai trò của Bacillus subtilis trong biểu hiện protein

Bacillus subtilis được ứng dụng rộng rãi trong sản xuất protein tái tổ hợp nhờ khả năng tiết protein ra môi trường, giảm thiểu quá trình ly giải tế bào. Ngoài ra, B. subtilis được chứng nhận là GRAS (Generally Recognized As Safe), an toàn cho sản xuất các sản phẩm liên quan đến thực phẩm và dược phẩm. Hệ thống di truyền đã được nghiên cứu kỹ lưỡng, cùng với khả năng biến nạp dễ dàng, tạo điều kiện thuận lợi cho việc phát triển các vector biểu hiện hiệu quả. Việc tối ưu hóa các yếu tố như promoter, RBS (ribosome binding site), và trình tự mã hóa có thể tăng đáng kể hiệu quả biểu hiện protein trong B. subtilis.

1.2. Tổng quan về His tag và ứng dụng trong tinh chế protein

His-tag là một chuỗi amino acid gồm 6-10 histidine liên tiếp, thường được gắn ở đầu N hoặc đầu C của protein mục tiêu. Nhờ ái lực cao với các ion kim loại như nickel (Ni2+), His-tag cho phép tinh chế protein thông qua sắc ký ái lực, sử dụng các cột chứa Ni-NTA (nitrilotriacetic acid). Phương pháp này đơn giản, nhanh chóng và hiệu quả, cho phép thu được protein có độ tinh khiết cao. Ngoài ra, His-tag còn được sử dụng trong các ứng dụng khác như phát hiện protein bằng Western blot và nghiên cứu tương tác protein-protein.

II. Thách Thức Ảnh Hưởng His tag Đến Biểu Hiện Protein 59 ký tự

Mặc dù His-tag mang lại nhiều lợi ích trong quá trình tinh chế protein, việc sử dụng His-tag cũng có thể gây ra những ảnh hưởng tiêu cực đến biểu hiện protein. Một số nghiên cứu chỉ ra rằng việc gắn His-tag có thể làm giảm mức độ biểu hiện của protein mục tiêu, ảnh hưởng đến hoạt tính enzyme hoặc làm thay đổi cấu trúc protein. Tác động này có thể khác nhau tùy thuộc vào protein mục tiêu, vị trí gắn His-tag, và điều kiện biểu hiện. Do đó, việc đánh giá kỹ lưỡng ảnh hưởng của His-tag đến biểu hiện protein là rất quan trọng để đảm bảo hiệu quả của quá trình sản xuất protein tái tổ hợp.

2.1. Các yếu tố ảnh hưởng đến hiệu quả biểu hiện protein His tag

Hiệu quả biểu hiện protein gắn His-tag chịu ảnh hưởng của nhiều yếu tố, bao gồm trình tự His-tag (số lượng histidine, các amino acid xung quanh), vị trí gắn His-tag (đầu N hoặc đầu C), loại promoter, chủng vi sinh vật sử dụng, và điều kiện nuôi cấy (nhiệt độ, pH, môi trường). Việc tối ưu hóa các yếu tố này có thể giúp cải thiện hiệu quả biểu hiện protein và giảm thiểu các tác động tiêu cực của His-tag.

2.2. Ảnh hưởng của His tag lên hoạt tính và cấu trúc protein

Việc gắn His-tag có thể ảnh hưởng đến hoạt tính enzyme của protein mục tiêu do sự can thiệp vào vị trí hoạt động hoặc làm thay đổi cấu trúc không gian của protein. Trong một số trường hợp, His-tag có thể làm tăng tính không ổn định của protein, dẫn đến sự phân hủy protein. Do đó, cần đánh giá hoạt tính và cấu trúc của protein sau khi gắn His-tag để đảm bảo protein vẫn giữ được chức năng sinh học.

2.3. Trường hợp biểu hiện protein thấp do gắn His tag

Một số nghiên cứu đã chỉ ra rằng việc gắn His-tag có thể làm giảm biểu hiện protein. Theo tài liệu, 8xHis-tag làm giảm biểu hiện của protein. Điều này có thể do sự cản trở quá trình dịch mã, giảm độ ổn định của mRNA, hoặc tăng tốc độ phân hủy protein. Trong những trường hợp này, cần xem xét các giải pháp thay thế như sử dụng tag protein khác hoặc tối ưu hóa vị trí gắn His-tag.

III. Giải Pháp Đánh Giá Ảnh Hưởng His tag và LysSN His tag 57 ký tự

Để giải quyết những thách thức liên quan đến ảnh hưởng của His-tag đến biểu hiện protein, cần có những nghiên cứu để đánh giá và so sánh hiệu quả của các tag protein khác nhau. Luận án này tập trung vào việc nghiên cứu ảnh hưởng của His-tagLysSN-His-tag lên biểu hiện protein BgaB, GFP+, và EGFPBacillus subtilis. Mục tiêu là tìm ra một phương pháp hiệu quả để tăng cường biểu hiện protein và đơn giản hóa quá trình tinh chế, đồng thời giảm thiểu các tác động tiêu cực đến hoạt tính và cấu trúc protein.

3.1. Phương pháp nghiên cứu biểu hiện protein BgaB GFP EGFP

Nghiên cứu sử dụng các plasmid tái tổ hợp mang gen mã hóa cho protein BgaB, GFP+, và EGFP, có hoặc không có gắn His-tag hoặc LysSN-His-tag. Các plasmid này được biến nạp vào Bacillus subtilis, và mức độ biểu hiện protein được đánh giá bằng các phương pháp như SDS-PAGE, Western blot, và đo hoạt tính enzyme (BgaB) hoặc cường độ huỳnh quang (GFP+, EGFP). Các điều kiện nuôi cấy cũng được tối ưu hóa để đạt hiệu quả biểu hiện protein cao nhất.

3.2. So sánh hiệu quả biểu hiện giữa His tag và LysSN His tag

Nghiên cứu so sánh hiệu quả biểu hiện protein khi sử dụng His-tagLysSN-His-tag. LysSN-His-tag là một tag protein kết hợp giữa His-tag và vùng N-terminus của Lysyl tRNA synthetase của Bacillus subtilis (LysSN). Kết quả cho thấy LysSN-His-tag có thể làm tăng mức độ biểu hiện của protein so với His-tag thông thường, đồng thời không ảnh hưởng đến khả năng tinh chế protein.

IV. Kết Quả His tag Ảnh Hưởng Khác Nhau Đến Biểu Hiện Protein 59 ký tự

Kết quả nghiên cứu cho thấy His-tag có ảnh hưởng khác nhau đến biểu hiện protein tùy thuộc vào loại protein. His-tag làm giảm mức độ biểu hiện của protein biểu hiện cao (GFP+BgaB) và làm tăng mức độ biểu hiện của protein biểu hiện thấp (EGFP). Điều này cho thấy rằng việc lựa chọn tag protein phù hợp là rất quan trọng để tối ưu hóa biểu hiện protein. LysSN-His-tag có xu hướng làm tăng mức độ biểu hiện so với His-tag ở cả protein biểu hiện cao và thấp.

4.1. Ảnh hưởng của trình tự His tag đến biểu hiện GFP và BgaB

Nghiên cứu chứng minh rằng 8xHis-tag làm giảm mức độ biểu hiện của GFP+BgaB. Ba trình tự M-6xHis-Thrombin c/s, MEA-8xHis và MRGS-8xHis dung hợp ở đầu N làm giảm mức độ biểu hiện của protein biểu hiện cao GFP+. Điều này có thể là do sự cản trở quá trình dịch mã hoặc giảm độ ổn định của mRNA.

4.2. Ảnh hưởng của trình tự His tag đến biểu hiện EGFP

Đối với protein biểu hiện thấp EGFP, việc dung hợp His-tag đầu N có thể giúp tối ưu trình tự His-tag để làm tăng mức độ biểu hiện protein. Điều này cho thấy rằng His-tag có thể được sử dụng để cải thiện biểu hiện protein của các protein biểu hiện thấp.

4.3. Tác động của LysSN His tag so với His tag thông thường

Việc sử dụng đuôi dung hợp kép LysSN-xHis, kết hợp vùng N-terminus của Lysyl tRNA synthetase của B. subtilis (LysSN) và His-tag, cho thấy kết quả khả quan. LysSN-6xHis làm tăng mức độ biểu hiện so với His-tag ở cả protein biểu hiện cao và thấp, cho thấy tiềm năng của LysSN-His-tag trong việc cải thiện biểu hiện protein.

V. Ứng Dụng Tối Ưu Biểu Hiện Protein Trong Bacillus subtilis 59 ký tự

Kết quả nghiên cứu này có ý nghĩa quan trọng trong việc tối ưu hóa biểu hiện protein trong Bacillus subtilis. Việc lựa chọn tag protein phù hợp, cũng như tối ưu hóa trình tự và vị trí gắn tag, có thể giúp tăng cường biểu hiện protein, đơn giản hóa quá trình tinh chế, và giảm thiểu các tác động tiêu cực đến hoạt tính và cấu trúc protein. LysSN-His-tag là một lựa chọn đầy hứa hẹn để cải thiện biểu hiện protein trong B. subtilis.

5.1. Lựa chọn tag protein phù hợp cho từng loại protein

Việc lựa chọn tag protein phù hợp phụ thuộc vào đặc điểm của protein mục tiêu, mục đích sử dụng protein, và các yêu cầu về độ tinh khiết. Nếu protein mục tiêu biểu hiện thấp, LysSN-His-tag có thể là một lựa chọn tốt để tăng cường biểu hiện protein. Nếu yêu cầu độ tinh khiết cao, His-tag vẫn là một lựa chọn hiệu quả.

5.2. Tối ưu hóa trình tự và vị trí gắn tag

Việc tối ưu hóa trình tự và vị trí gắn tag protein cũng rất quan trọng. Thay đổi số lượng histidine trong His-tag hoặc điều chỉnh vị trí gắn tag (đầu N hoặc đầu C) có thể ảnh hưởng đến hiệu quả biểu hiện protein và khả năng tinh chế protein. Cần thực hiện các thí nghiệm để xác định điều kiện tối ưu cho từng loại protein.

VI. Kết Luận LysSN His tag Triển Vọng Trong Biểu Hiện Protein 57 ký tự

Nghiên cứu này đã chứng minh rằng His-tag có ảnh hưởng khác nhau đến biểu hiện protein tùy thuộc vào loại protein. LysSN-His-tag là một tag protein đầy triển vọng để cải thiện biểu hiện protein trong Bacillus subtilis. Các kết quả của nghiên cứu này cung cấp cơ sở khoa học cho việc thiết kế các hệ thống biểu hiện protein hiệu quả hơn và đơn giản hóa quá trình sản xuất protein tái tổ hợp.

6.1. Hướng nghiên cứu tiếp theo về tag protein

Cần có thêm nhiều nghiên cứu để khám phá các tag protein khác và đánh giá hiệu quả của chúng trong việc biểu hiện protein trong Bacillus subtilis. Ngoài ra, cần nghiên cứu về cơ chế tác động của các tag protein lên biểu hiện protein để có thể thiết kế các tag protein thông minh hơn và hiệu quả hơn.

6.2. Tiềm năng ứng dụng LysSN His tag trong công nghiệp

LysSN-His-tag có tiềm năng ứng dụng rộng rãi trong công nghiệp, đặc biệt trong sản xuất các enzyme và protein dược phẩm trong Bacillus subtilis. Việc sử dụng LysSN-His-tag có thể giúp giảm chi phí sản xuất và tăng hiệu quả của quá trình sản xuất protein tái tổ hợp.

14/05/2025

Trích đoạn nội dung tài liệu

Chương 1. Cơ sở lý luận của nghiên cứu Bacillus subtilis là chủng chủ tiềm năng được sử dụng trong nghiên cứu và sản xuất protein tái tổ hợp. Các hệ thống biéu hiện cho B. subtilis được phát triển dé tăng cường mức độ biểu hiện protein như cải thiện độ mạnh của promoter và độ bên của mRNA.

Ngoài việc tôi ưu đê tăng mức độ biêu hiện protein thì việc thu nhận protein sau khi biểu hiện cũng là vấn đề cần quan tâm, đặc biệt là các protein cần độ tỉnh sạch cao. Các khó khăn trong quá trình biểu hiện và thu nhận protein như protein mục tiêu có mức độ biểu hiện thấp, mắt hoạt tính sinh học do sự hình thành liên kết tạo thé vùi, tốn công lao động và chỉ phí cao đề tinh chế protein. Những khó khăn này được giải quyết bằng việc phát triển các đuôi dung hợp giúp hỗ trợ quá trình tinh chế cũng như cải thiện mức độ biểu hiện và độ hòa tan của protein mục tiêu. Trong các đuôi dung hợp ái lực dùng dé tinh chế protein thì His-tag được sử dụng phổ biến nhất.

Tuy nhiên, một số nghiên cứu trên các plasmid biểu hiện cảm ứng bằng IPTG dựa trên họ promoter Pgrac ghi nhận rằng His-tag làm giảm mức độ biểu hiện của các protein biểu hiện cao ở B. Hiện nay, chưa có thông tin rõ ràng về tác động của đuôi dung hợp đầu N lên mức độ biểu hiện của các gen biểu hiện cao và gen biêu hiện thấp B. Đề đánh giá được ảnh hưởng của His-tag lên mức độ biểu hiện của protein dung hợp, luận án này được thực hiện và tập trung vào hai nội dung nghiên cứu chính liên quan đến ảnh hưởng của các đuôi dung hợp His-tag và LysSN-His-tag đầu N lên sự biểu hiện nội bào các protein BgaB, GFP+ và EGFP ở B. Trong đó, LysSN-xHis-tag là đuôi dung hợp kép kết hợp vùng N- terminus của Lysyl tRNA synthetase có nguồn gốc B.

subtilis (LysSN) và His-tag. Mục đích nghiên cứu Luận án này xác định sự ảnh hưởng của các trình tự His-tag ở đầu N đến mức độ biểu hiện các protein biểu hiện cao và biểu hiện thấp 6 B. subtilis và đánh giá tiềm năng sử dụng đuôi dung hợp kép LysSN-xHis-tag trong biểu hiện và tỉnh chế protein tái tổ hợp biểu hiện nội bao ở B. Đối tượng nghiên cứu Các đuôi dung hợp His-tag và LysSN-xHis-tag được gắn vào đầu N của protein B-galactosidase chịu nhiệt (BgaB) và các protein phát huỳnh quang lục GFP+ mang đột biến, có codon tối ưu cho biểu hiện ở E.

coli, biểu hiện cao ở B. subtilis và protein EGFP có codon tối ưu cho tế bào động vật hữu nhũ. Các protein dung hợp được biểu hiện nội bào ở B. subtilis và sử dụng hệ thống biểu hiện pHT mang promoter Pgrac212.

Nội dung nghiên cứu Đề tài gồm có hai nội dung nghiên cứu chính về ảnh hưởng của các đuôi dung hợp đầu N lên mức độ biểu hiện protein nội bào ở Ö. Nội dung nghiên cứu thứ nhất là “Nghiên cứu ảnh hưởng của các trình tự His-tag gắn ở đầu N lên mức độ biểu hiện nội bào của protein tái tổ hợp ở B. Trước tiên để tài đánh giá ảnh hưởng của 8xHis-tag ở đầu N lên mức độ biểu hiện của các protein biểu hiện cao GFP+ và BgaB. Sau đó, dé tài khảo sát ảnh hưởng của ba trình tự His-tag khác nhau (M-6xHis-Thrombin c/s, MEA-8xHis và MRGS-8xHis) dung hợp ở đầu N lên mức độ biểu hiện của protein phát huỳnh quang GFP+ (biểu hiện cao) và protein EGFP (biểu hiện thấp) ở B.

Ngoài ra, đề tài cũng đánh giá mức độ biểu hiện của hai protein phát huỳnh quang này ở B. subtilis và khảo sát ảnh hưởng của việc bổ sung histidine vào môi trường nuôi cấy lên mức độ biểu hiện các protein dung hợp His-tag ở đầu N. Nội dung thứ hai của đề tài “Đánh giá đuôi dung hợp kép LysSN-xHis ở dau N lên mức độ biểu hiện và tỉnh chế protein nội bào ở B. subtilis” được thực hiện thông qua các nội dung: so sánh ảnh hưởng của đuôi dung hợp kép LysSN-6xHis lên mức độ biểu hiện với His-tag và khảo sát số lượng histidine (6x, 8x, 10x) trong đuôi dung hợp kép LysSN-xHis lên mức độ biểu hiện và khả năng tỉnh chế các protein dung hợp.

Kết quả nội dung nghiên cứu này cho thấy tiềm năng của đuôi dung hợp kép LysSN-xHis-tag trong việc tăng cường mức độ biêu hiện nội bao protein dung hợp ở B. subtilis và thuận lợi trong quá trình tinh chế. Phạm vi nghiên cứu Đề tài đánh giá các đuôi dung hợp His-tag và LysSN-His-tag dùng trong biểu hiện nội bào ở B. subtilis sử dụng các gen chi thị egfp, gfp+ và bgaB.

Mức độ biểu hiện của các protein dung hợp này ở B. subtilis sẽ được đánh giá dựa trên quá trình khảo sát biểu hiện. Ý nghĩa khoa học và thực tiễn của nghiên cứu Ý nghĩa khoa học: Xác định được ảnh hưởng của trình tự His-tag ở đầu N lên mức độ biểu hiện protein trên hai nhóm gen biểu hiện cao và biểu hiện thấp ở8. Đánh giá hiệu quả của đuôi dung hợp kép LysSN-xHis lên mức độ biểu hiện và tinh chế protein dung hợp biểu hiện nội bào ở B.

Y nghĩa thực tiễn: Phát triển hệ thống biểu hiện ở B. subtilis có thé tối ưu trình tự đuôi dung hợp đầu N dé làm tăng mức độ biểu hiện của protein dung hợp. Bên cạnh đó, việc nghiên cứu và phát triển duôi dung hợp kép sẽ cung cắp các dit liệu làm cơ sở dé phát triển các vector biểu hiện có đuôi dung hợp cho Ö. subtilis va giúp dong góp kiến thức trong việc phát triển đuôi dung hợp ứng dụng trong biểu hiện và tỉnh chế protein tái tổ hợp biểu hiện nội bào ở B.

Ching chủ Bacillus subtilis B. subtilis là đại diện của vi khuẩn Gram dương có tốc độ tăng trưởng nhanh, hiếu khí, hình que với chiều đài khoảng 2-6 pm và đường kính nhỏ hơn 1 um [34]. Nhiệt độ tăng trưởng tối ưu khoảng 30-35°C và thời gian nhân đôi của tế bao khoảng 20 phút [34]. Hình ảnh tế bào B.

subtilis dưới kính hiền vi điện tử quét được hiển thi ở Hình 2. subtilis thường được tìm thấy trong đất, không gây bệnh, có khả năng hình thành bào tử chịu nhiệt và được Ferdinand Cohn đặt tên vào năm 1872 [91]. Bộ gen của B. subtilis đã được Kunst và cộng sự giải trình tự vào năm 1997, chứa 4.810 bp với hàm lượng GC 43,5% và mã hóa khoảng 4.

Theo hệ thống phân loại Bergey vào năm 2004 [37], B. subtilis thuộc: Giới: Vi khuẩn Ngành: Firmicutes Lớp: Bacilli Bộ: Bacillles Họ: Bacillaceae Giống: Bacillus Loài: B.Tế bao Bacillus subtilis du6i kính hiển vi điện tử quét [140] B. subtilis được FDA công nhận là vi sinh vật an toàn GRAS với các đặc điểm như không gây bệnh, không tạo độc tố và có thể dùng được trong thực phẩm [77]. subtilis có các ưu điểm vượt trội như: (i) môi trường nuôi cấy đơn giản với chỉ phí thấp, chu kỳ lên men ngắn và có khả năng tăng trưởng ở mật độ cao khi lên men quy mô lớn [107]; (ii) bộ gen được giải trình tự hoàn chỉnh và các gen thiết yếu đã được xác định [35]; (iii) có kha năng tiết protein trực tiếp vào môi trường nuôi cấy [127]; (iv) hau hết các protein được tạo ra có trình tự và cấu trúc bậc ba ít sai sót [102].

subtilis là vì khuẩn có nhiều ưu điểm dé sử dụng làm tế bào chủ lý tưởng trong sản xuất protein tái tổ hợp và việc nghiên cứu, ứng dụng B. subtilis ngày càng được day mạnh. subtilis được ứng dụng trong nhiều lĩnh vực như kỹ thuật di truyền, y học, vật liệu sinh học, nông nghiệp, sản xuất các hóa chất và enzyme công nghiệp. subtilis được ding dé sản xuất một số sản phẩm thương mại quan trọng bao gồm các enzyme [31], các protein ngoại lai [27], các loại khang sinh [17], vitamin [1], axit amin [124], đáng chú ý là protease va amylase [91].

subtilis 168 được phân lập sau khi gây đột biến B. subtilis Marburg bằng tia X bởi hai nhà khoa học Paul Burkholder va Norman Giles [13]. Trong nghiên cứu, B. subtilis 168 là chủng được sử dụng phổ biến trong nghiên cứu và sản xuất công nghiệp.

Tuy nhiên, việc sử dụng chủng B. subtilis này còn tồn tại một số nhược điểm như: thiếu hệ thống biéu hiện hiệu quả [86], tạo ra một nhóm 8 protease phân cắt các protein ngoại bào [98]; plasmid thiếu tính ồn định, dé thất thoát sau nhiều lần phân chia tế bào [87]. Để khắc phục các nhược điểm trên, các chủng như B. subtilis WB600, WB800 được phát triên từ chủng B.

subtilis 168 và mang đột biến loại bỏ lần lượt sáu và tám protease ngoại bao, giúp hạn chế sự phân cắt protein ngoại bao [87]. subtilis 1012 mang đột biến ở các gen /eu48 metB5 rpC2 hsdRMII, được sử dụng trong nghiên cứu vì sức sống mạnh và có thể đễ đàng nuôi cấy trong phòng thí nghiệm [87]. Ngoài ra, cũng có thể sử dụng các phương pháp kỹ thuật sinh học như thay đổi cấu trúc gen đề tăng mức độ biểu hiện protein. Để thu nhận protein tái tổ hợp với hiệu suất cao trong B.

subtilis, bên cạnh việc chọn chủng chủ biểu hiện thích hợp thì các yếu tố như sự ôn định của mRNA, hiệu suất tái tổ hợp, phiên mã và tổng hợp protein phải được tối ưu hóa. Đặc biệt, việc lựa chọn hệ thống promoter phù hợp, tối ưu hoá điều kiện môi trường, và tối ưu hóa quá trình xử lý protein sau khi được sản xuất để đảm bảo hiệu suất và chất lượng của protein. Do đó, việc phát triển các hệ thống biểu hiện phù hợp cho Ö. subtilis và tăng cường mức độ biểu hiện của protein mục tiêu là cần thiết dé ứng dụng rộng rãi B.

subtilis trong nghiên cứu và sản xuất công nghiệp quy mô lớn. Hệ thống biểu hiện ở B. Một số hệ thống biểu hiện ở B. subtilis Promoter cần thiết cho quá trình điều hòa mức độ phiên mã vì promoter kiểm soát sự gắn của RNA polymerase vào DNA.) là trình tự DNA.

được nhận diện bởi nhân tố sigma (ø) của RNA polymerase trong quá trình phiên mã có cấu trúc co bản gồm có: (i) Lõi promoter (Core promoter region) từ vùng -35 đến +20; (ii) Vùng -35 có trình tự bảo tồn TTGACA và vùng -10 có trình tự bảo tồn TATAAT, đây là nơi RNA polymerase holoenzyme bám vào và khởi đầu phiên mã tại vị tri +1. Ở vi khuẩn, RNA polymerase gồm có nhiều tiêu don vị được bảo tồn với lõi do B, B’, @ va hai a hợp thành. Sự kết hợp giữa nhân tố ø với enzyme lõi tạo thành holoenzyme quyết định tính đặc hiệu của promoter; (iii) Yếu tố UP (UP element) nằm ở thượng nguồn (upstream) của vùng -35 và giàu AT.

Nội dung được bảo vệ bản quyền — Tải xuống đầy đủ