Chương 1: Protein 1 1 2 Chương 2. Acid nucleic 1 1 3 Chương 3. Enzyme 2 2 4 Chương 4 Vitamin 12 4 8 5 Kiểm tra 1 1 Chương 5 Glucid và trao đổi 6 15 3 12 glucid Chương 6 Lipid và trao đổi 7 6 3 8 lipid Chương 7 Sự trao đổi acid amin 8 5 3 2 và protein 9 Ôn thi 1 1 10 Thi/kiểm tra kết thúc môn học 1 1 Cộng 45 14 28 3 iii C ương I h PROTEIN 1. Viết được công thức cấu tạo của 20 acid amin thường gặp trong phân tử protein.
Phân loại acid amin, biết được liên kết trong cấu trúc của protein. Mô tả được 4 bậc cấu trúc và phân loại protein 4. Trình bày được tính chất của protein 1. Protein và vai trò sinh học của chúng 1.
Khái niệm về protein Protein là một nhóm các hợp chất đại phân tử sinh học, cùng với polysaccharide, lipid và acid cnucleic, tạo nên các hợp phần chủ yếu của cơ thể sống. Một cách cụ thể, protein là các polymer được tạo nên từ các trình tự xác định các amino acid. Protein là hợp chất hữu cơ có ý nghĩa quan trọng bậc nhất trong cơ thể sống. Về mặt số lượng, protein chiếm không dưới 50% trọng lượng khô của tế bào.
Từ lâu người ta đã biết rằng protein tham gia mọi hoạt động sống trong cơ thể sinh vật. Ngoài vai trò là thành phần chính trong cấu trúc của tế bào và mô, protein còn có nhiều chức năng phong phú khác quyết định những đặc điểm cơ bản của sự sống như sự truyền đạt thông tin di truyền, sự chuyển hoá các chất. Thật vậy, các enzyme, các kháng thể chống lại bệnh tật, các hormon dẫn truyền các tín hiệu trong tế bào,. đều có bản chất là protein.
Ngày nay, khi hiểu rõ vai trò to lớn của protein đối với cơ thể sống, người ta càng thấy rõ tính chất duy vật và ý nghĩa của định nghĩa thiên tài của Engels P.: “Sự sống là phương thức tồn tại của những thể protein”. Với sự phát triển của khoa học, vai trò và ý nghĩa của protein đối với sự sống ngày càng được khẳng định. Cùng với acid nucleic, protein là cơ sở vật chất của sự sống. Vai trò sinh học của protein Tạo hình Ngoài các protein làm nhiệm vụ cấu trúc như vỏ virus, màng tế bào, còn gặp những protein thường có dạng sợi như: sclerotin có trong lớp vỏ ngoài sâu bọ; 1 fibrolin của tơ tằm, nhện; collagen, elastin của mô liên kết, mô xương.
Collagen đảm bảo cho độ bền và tính mềm dẻo của mô liên kết. Xúc tác Hầu hết tất cả các phản ứng xảy ra trong cơ thể đều do các protein đặc biệt đóng vai trò xúc tác. Những protein này được gọi là các enzyme. Mặc dầu gần đây người ta đã phát hiện được một loại RNA có khả năng xúc tác quá trình chuyển hoá tiền RNA thông tin (pre-mRNA) thành RNA thông tin (mRNA), nghĩa là enzyme không nhất thiết phải là protein.
Tuy nhiên, hầu hết các phản ứng diễn ra trong các cơ thể sống đều được xúc tác bởi các enzyme có bản chất protein. Bởi vậy, định nghĩa có tính chất kinh điển: enzyme là những protein có khả năng xúc tác đặc hiệu cho các phản ứng hoá học, là chất xúc tác sinh học vẫn có ý nghĩa đặc biệt quan trọng. Hiện nay người ta biết được khoảng 3.500 enzyme khác nhau, trong số đó nhiều enzyme đã được tinh sạch, kết tinh và nghiên cứu cấu trúc. Bảo vệ Ngoài vai trò là chất xúc tác và tạo cấu trúc cho tế bào và mô, protein còn có chức năng chống lại bệnh tật để bảo vệ cơ thể.
Đó là các protein tham gia vào hệ thống miễn dịch. Đặc biệt nhiều loại protein thực hiện các chức năng riêng biệt tạo nên hiệu quả miễn dịch đặc hiệu và không đặc hiệu. Các protein miễn dịch được nhắc đến nhiều hơn cả là các kháng thể, bổ thể và các cytokine. Ngoài ra, một số protein còn tham gia vào quá trình đông máu để chống mất máu cho cơ thể.
Một số loài có thể sản xuất ra những độc tố có bản chất protein như enzyme nọc rắn, lectin,. có khả năng tiêu diệt kẻ thù để bảo vệ cơ thể. Vận chuyển Trong cơ thể động vật có những protein làm nhiệm vụ vận chuyển như hemoglobin, mioglobin, hemocyanin vận chuyển O2, CO2 và H+ đi khắp các mô, các cơ quan trong cơ thể. Ngoài ra còn có nhiều protein khác như lipoprotein vận chuyển lipid, seruloplasmin vận chuyển đồng (Cu) trong máu.
Một trong những protein làm nhiệm vụ vận chuyển được nhắc đến nhiều nhất đó là hemoglobin. Vận động 2 Nhiều protein làm nhiệm vụ vận động co rút như myosin và actin ở sợi cơ, chuyển vị trí của nhiễm sắc thể trong quá trình phân bào,. Dự trữ và dinh dưỡng Các protein làm nhiệm vụ dự trữ như casein của sữa, ovalbumin của trứng, feritin của lách (dữ trữ sắt) v. Protein dự trữ này chính là nguồn cung cấp dinh dưỡng quan trọng cho các tổ chức mô, phôi phát triển.
Dẫn truyền tín hiệu thần kinh Nhiều loại protein tham gia vào quá trình dẫn truyền tín hiệu thần kinh đối với các kích thích đặc hiệu như sắc tố thị giác rodopsin ở võng mạc mắt. Điều hoà Nhiều protein có khả năng điều hoà quá trình trao đổi chất thông qua việc tác động lên bộ máy thông tin di truyền như các hormon, các protein ức chế đặc hiệu enzyme … Một ví dụ điển hình là các protein repressor ở vi khuẩn có thể làm ngừng quá trình sinh tổng hợp enzyme từ các gene tương ứng. Cung cấp năng lượng Protein là nguồn cung cấp năng lượng cho cơ thể sống. Khi thủy phân protein, sản phẩm tạo thành là các amino acid, từ đó tiếp tục tạo thành hàng loạt các sản phẩm trong đó có các keto acid, aldehyd và carboxylic acid.
Các chất này đều bị oxy hoá dần dần tạo thành CO2 và H2O đồng thời giải phóng ra năng lượng. Thành phần nguyên tố và thành phần cấu tạo Thành phần nguyên tố protein gồm: C, H, O, N, S. Ngoài ra còn có Fe, Zn, Cu, Mn, Ca với tỉ lệ rất ít. Khái niệm Acid amin là đơn vị cơ bản tạo thành chuỗi polypeptide, có 20 L-α-acid amin thường gặp trong protein.
Acid amin chứa 2 nhóm amin (– NH2) và carboxyl ( – COOH), hai nhóm này gắn vào vị trí carbon α. Các acid amin có trong protein Mặc dù có khoảng 300 acid amin hiện diện trong tự nhiên, nhưng có khoảng 20 acid amin tham gia vào cấu tạo protein. Protein nếu được thủy phân hoàn toàn sẽ cho ra 20 L acid α – amin. Phân loại acid amin Dựa theo mạch bên R: mạch thẳng, mạch vòng Dựa theo tính phân cực (polar) hoặc không phân cực (nonpolar) của gốc R, acid amin được xếp vào 2 nhóm sau: Bảng 1.1: Các acid amin có gốc R không phân cực và acid amin có gốc R phân cực R không phân cực (nonpolar) R phân cực (polar) Alanine Arginine Isoleucine Asparagine Leucine Acid aspartic Methionine Cysteine Phenylalanine Acid glutamic Proline Glutamine Tryptophane Glycine Valine Histidine Lysine Serine Threonine Tyrosine Dựa theo đặc tính sinh lý: + Acid amin thiết yếu: cơ thể động vật không thể tự tổng hợp được + Acid amin không thiết yếu: cơ thể động vật có thể tự tổng hợp được 4 Bảng 1.2: Tên, ký hiệu, công thức cấu tạo của 20 L acid α – amin hiện diện trong protein Tên Ký hiệu Công thức Với chuỗi bên là hydrocarbon (aliphatic) Glycine Gly (G) Alanine Ala ( A) Valine Val (V) Leucine Leu (L) Isoleucine Ile (I) Với chuổi bên chứa nhóm hydroxyl (OH) Serine Ser (S) Threonine Thr (T) Với chuỗi bên chứa nguyên tử lưu huỳnh (S) Cysteine Cys (C) Methionine Met (M) 5 Với chuỗi bên chứa nhóm acid và amid của nó Acid aspartic Asp (D) Asparagine Asn (N) Acid glutamic Glu (E) Glutamine Gln (Q) Với chuỗi bên chứa nhóm base Arginine Arg (R) Lysine Lys (K) Histidine His (H) Với chuỗi bên chứa nhân thơm Histidine His (H) Xem ở trên Phenylalanine Phe (F) Tyrosine Tyr (Y) Trp (W) 6 Tryptophan Acid amin Proline Pro (P) 1.
Một số tính chất của acid amin 1. Tính chất lý học: Acid amin dễ tan trong dung môi phân cực như nước và ethanol, không tan trong các dung môi không phân cực như benzen, ether… Kết tinh thành tinh thể trắng và bền ở nhiệt độ thường (20-250C) 1. Tính chất hóa học - Phản ứng với nhóm chức carboxyl (-COOH) + Tạo este với rượu (este hóa) R1 – CH – COOH + HO – R2 R1 – CH – COOR2 NH2 NH2 + Phản ứng khử carboxyl thành alcol bậc I Khử bởi LiBH R – CH – COOH R – CH – CH2OH NH2 NH2 + Phản ứng tạo peptide, liên kết peptide H2N – CH – COOH + H2N – CH – COOH H2N – CH – CO – NH – CH – COOH R1 R2 7 R1 R2 + Phản ứng tạo muối - H2O H2N – CH – COOH + NaOH H2N – CH – COONa R R + Phản ứng với kim loại NH2 H2N اا H2N – CH – COOH + Cu++ + H2N – CH – COOH → R1 – CH Cu HC – R2 ا ا اO ا R1 R2 C C ا اا ا O O O Độ bền phức hợp tăg theo thứ tự Mg2+< Mn2+ < Fe2+ < Cd2+ < Co2+ < Zn2+ < Ni2+ < Cu2+ + Phản ứng khử carboxyl tạo thành amin (nhờ enzyme decarboxylase) - CO2 R – CH – COOH R – CH – NH2 NH2 NH2 ا – CO2 H2N – (CH2)3 – CH – COOH H2N – (CH2)4 – NH2 Ornithin Putresin (tetrametylendiamin) NH2 ا – CO2 H2N – (CH2)4 – CH – COOH H2N – (CH2)5 – NH2 Lysine Cadaverin (pentametylendiamin) Putresin và Cadaverin được tạo nên khi phân giải protein của xác chết (đây là nguyên nhân trúng độc, thịt ôi) – Phản ứng với nhóm chức ( – NH2) + Phản ứng với acid nito Các acid amin (trừ proline, hydroproline) đều phản ứng vơi acid nito, tạo thành oxy acid tương ứng và khí nito. Phản ứng này được Vanslyke dùng để định lượng acid min bằng cách xác định lượng nito tương ứng thoát ra R – CH – COOH + HNO2 R – CH – COOH + N2 + H 2 O ا ا NH2 OH 8 + Phản ứng với formaldehyde Nhóm α – NH bị kìm hãm, do đó ta có thể định lượng acid amin bằng chuẩn độ nhóm carboxyl ( – COOH ) bằng NaOH chuẩn R – CH – COOH + 2H – CH = O R – CH – COO – + H+ ا ا NH2 N – (CH2OH)2 1.
Cấu tạo của phân tử protein 1. Liên kết peptid Peptide có từ hai đến vài chục amino acid nối với nhau. Chúng có thể được tổng hợp trong tự nhiên hoặc được hình thành do sự phân giải protein.