Nghiên cứu sử dụng đuôi ái lực carbohydrate binding module 20 cbm20 ứng dụng vào việc tinh sạch protein tái tổ hợp

Chuyên khảo phân tích Nghiên cứu sử dụng đuôi ái lực carbohydrate binding module 20 cbm20 ứng dụng vào việc tinh sạch, đánh giá các khía cạnh quan trọng, đề xuất hướng nghiên cứu

Người đăng

Ẩn danh

Thể loại

báo cáo

2018

54
3
0

Phí lưu trữ

30 Point

Mục lục chi tiết

MỞ ĐẦU

1. TỔNG QUAN TÀI LIỆU

1.1. Nhiên liệu sinh học

1.2. Carbonhydrate-binding module (CBM)

2. NỘI DUNG VÀ PHƯƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU

2.1. Vật liệu nghiên cứu

2.2. Nội dung nghiên cứu

2.3. Phương pháp nghiên cứu

2.3.1. PCR đoạn gene pGAP và NUC08746

2.3.1.1. PCR pGAP từ Mycelithiphthora thermophile
2.3.1.2. PCR NCU08746 từ Neurospora crassa

2.3.2. Overlap extension PCR đoạn pGAP-NCU08746

2.3.3. Tạo dòng tế bào E.coli DH5α mang vector

2.3.4. Gắn đuôi Hisx6 cho một số protein mục tiêu

2.3.5. Biến nạp và sàng lọc các khuẩn lạc biểu hiện tốt

2.3.5.1. Chuẩn bị các plasmid thẳng dùng để biến nạp vào N.
2.3.5.2. Biến nạp và sàng lọc các chủng biểu hiện tốt

2.3.6. Phương pháp sắc ký cột

2.3.6.1. Tinh sạch bằng cột amylose
2.3.6.2. Tinh sạch với cột S75 16/600 (GE LifeScience)

3. KẾT QUẢ VÀ THẢO LUẬN

3.1. PCR đoạn gene pGAP và NUC08746

3.2. Tạo dòng tế bào E.coli DH5α mang vector

3.3. Gắn đuôi Hisx6 cho một số protein

3.4. Biến nạp và sàng lọc các khuẩn lạc biểu hiện tốt

3.5. Biểu hiện và tinh sạch protein

3.5.1. So sánh biểu hiện với protein mang đuôi Hisx6

3.5.2. Biểu hiện và tinh sạch protein NCU08746 bằng đuôi CBM20

3.5.2.1. Tinh sạch bằng amylose resin
3.5.2.2. Tinh sạch với cột S75 16/600
3.5.2.3. Xác định độ tinh sạch

3.6. Tìm hiểu sự tương tác của CBM20 với carbohydrate khác

4. KẾT LUẬN VÀ KIẾN NGHỊ

TÀI LIỆU THAM KHẢO

Phụ lục 1: Tạo dòng vi khuẩn mã hóa gene mục tiêu bằng tế bào E.coli

Phụ lục 2: Quy trình biến nạp vào chủng biểu hiện Neucrospora crassa

Phụ lục 3: Tinh sạch protein bằng cột sắc ký ái lực và sắc ký rây phân tử

Tóm tắt

I. Tổng Quan Nghiên Cứu Về Tinh Sạch Protein Tái Tổ Hợp

Công nghệ protein phát triển, ứng dụng protein tái tổ hợp tăng mạnh. Tổng giá trị toàn cầu đạt 87 tỷ đô la năm 2008, tăng lên 163 tỷ đô la năm 2016. Ứng dụng mở rộng trong công nghiệp, đặc biệt dược phẩm. Giá thành chế phẩm còn cao, dù sản lượng lên men vi sinh vật lớn, chi phí thấp. Bước tinh sạch protein và thu nhận sản phẩm chiếm hơn 60% tổng chi phí sản xuất. Phương pháp công nghiệp yêu cầu nhiều bước sắc ký, sản lượng thấp. Ứng dụng đuôi ái lực (Affinity tag) trong tinh sạch protein tái tổ hợp là phương pháp tối ưu. Đuôi ái lực bản chất protein dễ tinh sạch, thu nhận protein mục tiêu độ tinh sạch cao. Lựa chọn hệ thống đuôi ái lực khó khăn, phụ thuộc protein mục tiêu. Nghiên cứu sử dụng Carbohydrate-binding module 20 (CBM20) làm đuôi ái lực có hiệu quả tinh sạch cao, chi phí thấp. Mục đích cung cấp thêm lựa chọn sản xuất, tinh sạch protein tái tổ hợp. Nghiên cứu thử nghiệm hệ thống sàng lọc nhờ đuôi ái lực CBM20, sàng lọc protein độ tinh sạch cao, chi phí thấp.

1.1. Tầm Quan Trọng Của Protein Tái Tổ Hợp Trong Công Nghiệp

Sản xuất protein tái tổ hợp mới đem lại lợi nhuận hàng tỷ đô la. Khoảng 25% dược phẩm thương mại là dược phẩm sinh học [1]. Enzyme trong nhiên liệu sinh học có nhu cầu sản xuất cao. Ví dụ, các enzyme lipase sản xuất từ nấm như Candida rugosa hoặc enzyme trong sản xuất bioethanol như Aspergillus niger. Yêu cầu quy mô công nghiệp cần nhiều bước sắc ký liên tiếp. Thu sản phẩm độ tinh sạch cao nhưng sản lượng thấp. Cần giảm chi phí, tăng năng suất sản xuất thông qua đơn giản hóa quy trình tinh sạch protein [5].

1.2. Giới Thiệu Về Đuôi Ái Lực Và Ưu Điểm Trong Tinh Sạch

Phân tử tái tổ hợp chứa đuôi ái lực được ứng dụng rộng rãi. Biểu hiện và tinh sạch protein mục tiêu ở quy mô phòng thí nghiệm. Nhiều hệ thống đuôi ái lực được phát triển. Đa dạng protein, domain, peptid ngắn dùng để gắn với protein mục tiêu [6,7]. Ưu điểm của đuôi ái lực bản chất protein là dễ tinh sạch protein, thu nhận protein tái tổ hợp. Đáp ứng yêu cầu về nồng độ sản phẩm. Lựa chọn hệ thống đuôi ái lực thích hợp để tinh sạch protein mục tiêu là vấn đề khó khăn. Phụ thuộc đặc tính protein mục tiêu (tính ổn định, tính kỵ nước,…), hệ thống biểu hiện và mục tiêu ứng dụng của sản phẩm protein.

II. Vấn Đề Tại Sao Cần Giải Pháp Tối Ưu Tinh Sạch Protein

Quy trình tinh sạch protein truyền thống gặp nhiều hạn chế. Chi phí sản xuất cao, đặc biệt trong giai đoạn tinh sạch protein. Nhiều bước sắc ký liên tiếp tốn kém thời gian, nguồn lực. Sản lượng thu hồi protein thấp, ảnh hưởng đến hiệu quả kinh tế. Do đó, cần giải pháp tinh sạch protein hiệu quả hơn. Giải pháp cần đơn giản, chi phí thấp, hiệu suất cao. Ứng dụng đuôi ái lực CBM20 là một hướng đi đầy hứa hẹn. Nghiên cứu đánh giá khả năng CBM20 trong tinh sạch protein tái tổ hợp là cần thiết. Kết quả nghiên cứu có thể ứng dụng rộng rãi trong công nghiệp biểu hiện protein tái tổ hợp.

2.1. Các Hạn Chế Của Phương Pháp Tinh Sạch Protein Truyền Thống

Các phương pháp truyền thống như tủa muối, siêu ly tâm, và nhiều bước sắc ký thường tốn kém và mất thời gian. Mỗi bước tinh sạch đều có thể dẫn đến mất mát protein, làm giảm hiệu suất tổng thể. Ngoài ra, các dung môi và hóa chất sử dụng trong quá trình tinh sạch có thể ảnh hưởng đến hoạt tính sinh học của protein, đặc biệt là các enzyme. Cần một phương pháp tinh sạch protein nhanh chóng, hiệu quả và bảo toàn được hoạt tính protein.

2.2. Nhu Cầu Về Phương Pháp Tinh Sạch Protein Chi Phí Thấp

Giá thành cao của các chế phẩm protein tái tổ hợp là một rào cản lớn đối với ứng dụng rộng rãi trong nhiều lĩnh vực. Giảm chi phí tinh sạch protein sẽ làm giảm giá thành sản phẩm, mở ra cơ hội tiếp cận cho nhiều người dùng và ứng dụng hơn. Các phương pháp tinh sạch protein sử dụng CBM20 hứa hẹn giảm chi phí do tính đặc hiệu cao và quy trình đơn giản hơn.

III. Phương Pháp Ứng Dụng Đuôi Ái Lực CBM20 Tối Ưu Tinh Sạch

Carbonhydrate-binding module 20 (CBM20) là một domain protein. CBM20 có khả năng liên kết đặc hiệu với carbohydrate, đặc biệt là tinh bột. Sử dụng CBM20 làm đuôi ái lực giúp tinh sạch protein dễ dàng. Protein mục tiêu được gắn với CBM20 (biểu hiện protein tái tổ hợp). Hỗn hợp protein được cho qua cột chứa tinh bột. CBM20 sẽ liên kết với tinh bột, giữ protein mục tiêu lại. Các protein khác không liên kết sẽ bị rửa trôi. Protein mục tiêu được giải phóng khỏi cột bằng dung dịch chứa carbohydrate. Phương pháp này đơn giản, hiệu quả, chi phí thấp. Nhiều nghiên cứu đã chứng minh hiệu quả của CBM20 trong tinh sạch protein.

3.1. Cơ Chế Hoạt Động Của CBM20 Trong Tinh Sạch Protein

CBM20 hoạt động dựa trên khả năng liên kết đặc hiệu với các polysaccharide, đặc biệt là tinh bột và các dẫn xuất của nó. Liên kết này có ái lực cao, cho phép tách protein mục tiêu gắn CBM20 khỏi các protein khác một cách hiệu quả. Quá trình giải phóng protein mục tiêu có thể được thực hiện bằng cách sử dụng một dung dịch chứa carbohydrate cạnh tranh, phá vỡ liên kết CBM20 với tinh bột. Cơ chế liên kết CBM20 này được hiểu rõ, giúp tối ưu hóa quy trình tinh sạch protein.

3.2. Quy Trình Tinh Sạch Protein Tái Tổ Hợp Sử Dụng CBM20

Quy trình bắt đầu bằng việc tạo dòng gene mã hóa protein mục tiêu gắn với gene mã hóa CBM20 trong vector biểu hiện. Sau đó, vector này được đưa vào hệ thống biểu hiện (ví dụ, E. coli). Sau khi biểu hiện protein tái tổ hợp, tế bào được phá vỡ và dịch tế bào được cho qua cột ái lực chứa tinh bột. Protein gắn CBM20 sẽ liên kết với cột, các protein khác sẽ bị rửa trôi. Cuối cùng, protein mục tiêu được giải phóng bằng dung dịch giải ly chứa carbohydrate. Độ tinh khiết của protein có thể được kiểm tra bằng SDS-PAGE và Western blot.

IV. Ứng Dụng Thực Tế Nghiên Cứu Biểu Hiện Protein NCU08746 với CBM20

Nghiên cứu tập trung vào biểu hiện protein NCU08746 từ Neurospora crassa. Sử dụng CBM20 làm đuôi ái lực. Tạo dòng tế bào E. coli DH5α mang vector biểu hiện. Biến nạp và sàng lọc các khuẩn lạc biểu hiện protein tốt. Nghiên cứu phương pháp tinh sạch protein NCU08746 nhờ CBM20. Sử dụng các loại sắc ký: cột sắc ký amylopectin, sắc ký rây phân tử. Khảo sát, đánh giá độ tinh sạch protein NCU08746. So sánh hiệu quả tinh sạch protein với đuôi Hisx6. Thử nghiệm tương tác của CBM20 với carbohydrate khác. Mục tiêu tối ưu hóa quy trình tinh sạch protein tái tổ hợp.

4.1. Tạo Dòng Biểu Hiện Protein NCU08746 Gắn CBM20 Trong E. coli

Đoạn gene mã hóa protein NCU08746 và CBM20 được tạo dòng thành công vào plasmid pCSR-1. Plasmid này sau đó được biến nạp vào chủng E. coli DH5α để nhân dòng và kiểm tra trình tự. Các khuẩn lạc chứa plasmid được xác nhận bằng colony PCR. Sau khi có được dòng E. coli mang plasmid chứa gene mục tiêu, plasmid được tách chiết và sử dụng cho các bước tiếp theo.

4.2. Tinh Sạch Protein NCU08746 Bằng Sắc Ký Ái Lực Sử Dụng Cột Amylose

Dịch chiết tế bào E. coli chứa protein NCU08746-CBM20 được cho qua cột amylose resin. CBM20 sẽ liên kết với amylose, giữ protein mục tiêu lại. Các protein khác không liên kết sẽ bị rửa trôi. Protein mục tiêu được giải phóng bằng dung dịch chứa maltose. Các phân đoạn thu được được kiểm tra bằng SDS-PAGE để đánh giá độ tinh khiết. Bước này giúp loại bỏ phần lớn tạp chất, tăng độ tinh khiết của protein NCU08746.

V. Kết Quả Độ Tinh Sạch Protein NCU08746 Sau Tinh Sạch CBM20

Kết quả cho thấy CBM20 có hiệu quả trong tinh sạch protein NCU08746. Độ tinh sạch protein sau sắc ký ái lực tăng đáng kể. So sánh với phương pháp sử dụng đuôi Hisx6, CBM20 cho kết quả tương đương. Protein NCU08746 sau khi tinh sạch có hoạt tính sinh học tốt. Cấu trúc CBM20 được bảo toàn sau quá trình tinh sạch. Cơ chế liên kết CBM20 với carbohydrate không bị ảnh hưởng. Nghiên cứu chứng minh CBM20 là lựa chọn tốt để tinh sạch protein tái tổ hợp.

5.1. Phân Tích SDS PAGE Và Western Blot Đánh Giá Độ Tinh Khiết

Các mẫu protein NCU08746 sau khi tinh sạch protein bằng cột amylose và cột S75 được phân tích bằng SDS-PAGE và Western blot. SDS-PAGE cho thấy sự hiện diện của một băng protein duy nhất có kích thước phù hợp với protein NCU08746-CBM20, cho thấy độ tinh khiết cao. Western blot sử dụng kháng thể kháng CBM20 cũng xác nhận sự hiện diện của protein mục tiêu.

5.2. Khảo Sát Hoạt Tính Sinh Học Của Protein NCU08746 Sau Tinh Sạch

Sau khi tinh sạch protein NCU08746 với cột amylose và cột S75, sản phẩm được khảo sát hoạt tính bằng sắc ký đồ. Phân tích độ tinh sạch bằng phần mềm Image Lab 6. Phổ UV/Vis của NCU 08746 tinh sạch. Sắc ký đồ của sản phẩm khảo sát hoạt tính của NCU08746 tinh sạch.

VI. Kết Luận Tiềm Năng Ứng Dụng Rộng Rãi Của CBM20

CBM20 là công cụ hiệu quả để tinh sạch protein tái tổ hợp. Phương pháp đơn giản, chi phí thấp, dễ thực hiện. Có thể ứng dụng rộng rãi trong nghiên cứu protein. Thích hợp cho biểu hiện protein quy mô lớn. Cần nghiên cứu thêm về đặc tính CBM20. Tối ưu hóa quy trình tinh sạch protein. Mở rộng ứng dụng CBM20 cho các protein khác. Ứng dụng sinh học phân tử tiềm năng của CBM20 cần được khám phá. Nghiên cứu protein sử dụng CBM20 sẽ phát triển mạnh.

6.1. Hướng Phát Triển Nghiên Cứu Và Ứng Dụng CBM20 Trong Tương Lai

Nghiên cứu sâu hơn về cơ chế liên kết CBM20 với các loại carbohydrate khác nhau sẽ giúp mở rộng ứng dụng của nó. Phát triển các vector biểu hiện protein mới chứa CBM20 để tăng hiệu suất biểu hiện. Nghiên cứu xử lý protein sau tinh sạch, loại bỏ đuôi ái lực CBM20 một cách hiệu quả.

6.2. Đánh Giá Hiệu Quả Kinh Tế Của Việc Sử Dụng CBM20

So sánh chi phí tinh sạch protein sử dụng CBM20 với các phương pháp khác (ví dụ, sắc ký ái lực sử dụng Ni-NTA). Đánh giá khả năng giảm chi phí sản xuất protein tái tổ hợp quy mô lớn. Phân tích lợi nhuận thu được từ việc sử dụng CBM20 trong biểu hiện protein tái tổ hợp. Nghiên cứu này mở ra tiềm năng ứng dụng rộng rãi CBM20 trong các ngành công nghiệp khác nhau.

24/05/2025

Trích đoạn nội dung tài liệu

MỞ ĐẦU Ngày nay, công nghệ protein đang được ứng dụng rộng rãi và phát triển dẫn đến công nghệ sản xuất protein tái tổ hợp được nghiên cứu mạnh để đáp ứng nhu cầu thị trường. Chỉ tính riêng trong năm 2008, tổng giá trị toàn cầu của protein tái tổ hợp đạt 87 tỷ đô là và tăng lên đến 163 tỷ đô la trong năm 2016. Việc ứng dụng protein tái tổ hợp trong các ngành công nghiệp, đặc biệt ngành công nghiệp dược phẩm, đang được mở rộng. Tuy nhiên giá thành hiện nay của các chế phẩm protein tái tổ hợp vẫn còn ở mức cao mặc dù sản lượng sản xuất từ việc lên men vi sinh vật liên tục cao với chi phí khá khiêm tốn.

Nguyên nhân chủ yếu đến từ bước tinh sạch và thu nhận sản phẩm sau khi nuôi cấy chiếm hơn 60% tổng chi phí sản xuất và chiếm 70% chi phí vốn đầu tư đối với các sản phẩm sinh hóa. Các phương pháp được sử dụng để tinh sạch trong quy mô công nghiệp thường yêu cầu nhiều bước sắc ký nhằm thu nhận được lượng protein tinh sạch cao tuy nhiên sản lượng lại rất thấp. Do đó, ứng dụng đuôi ái lực trong việc tinh sạch protein tái tổ hợp hiện nay đang là một phương pháp tối ưu. Các đuôi ái lực có bản chất là protein có thể dễ dàng tinh sạch và thu nhận protein mục tiêu đạt độ tinh sạch cao và hiệu quả tốt.

Tuy nhiên, việc lựa chọn hệ thống đuôi ái lực để ứng dụng trong việc tinh sạch protein cũng là một sự lựa chọn khó khăn và phụ thuộc khá nhiều vào protein mục tiêu. Hiện nay, một số nghiên cứu đã chỉ ra việc sử dụng Carbonhydrate-binding module 20 (CBM20) như một đuôi ái lực để ứng dụng tinh sạch protein có hiệu quả tinh sạch khá cao và chi phí thấp. Do đó, với mục đích cung cấp thêm một sự lựa chọn trong việc sản xuất và tinh sạch protein tái tổ hợp, chúng tôi thực hiện nghiên cứu thử nghiệm một hệ thống sàng lọc nhờ đuôi ái lực CBM20 nhằm sàng lọc các loại protein tái tổ hợp có độ tinh sạch cao và chi phí thấp. TỔNG QUAN TÀI LIỆU Cùng với sự phát triển nhanh chóng của công nghệ protein, trong những năm gần đây việc sử dụng các protein tái tổ hợp trong nhiều lĩnh vực được gia tăng mạnh mẽ.

Ngày nay, sản xuất một protein tái tổ hợp mới đem lại giá trị lợi nhuận hàng tỷ đô la, trong đó khoảng 25% dược phẩm thương mại là dược phẩm sinh học [1]. Ngoài ra, các enzyme ứng dụng trong lĩnh vực nhiên liệu sinh học hiện là một trong những sản phẩm có nhu cầu sản xuất cao. Một số loại enzyme lipase sản xuất từ nấm như: Candida rugosa (methanol) , Burkholderia cepacia (Methanol), Candida rugosa (Amano AY-30)(Methanol, n-hexane)…; hoặc một số enzyme ứng dụng trong sản xuất bioethanol như: Aspergillus niger (Cellulasea and β- glucosidase), Trichoderma.Tuy nhiên, đối với mục tiêu ở quy mô công nghiệp thường yêu cầu nhiều bước sắc ký liên tiếp nhau, mặc dù việc này có thể giúp thu nhận sản phẩm có độ tinh sạch khá cao nhưng sản lượng thu sản phẩm từ quá trình sắc ký nhiều bước như vậy lại khá thấp. Do đó, yêu cầu về việc giảm chi phí và tăng năng suất sản xuất thông qua quá trình đơn giản hóa quy trình tinh sạch sản phẩm được đặt ra [5].

Trong những năm gần đây, những phân tử tái tổ hợp có chứa một đuôi ái lực đã được ứng dụng rộng rãi ở quy mô phòng thí nghiệm để biểu hiện và tinh sạch protein mục tiêu. Nhiều hệ thống đuôi ái lực được phát triển với đa dạng các loại protein, domains hoặc peptid ngắn có thể được dùng để gắn với protein mục tiêu [6,7]. Ưu điểm chung của phương pháp sử dụng các đuôi ái lực có bản chất protein là có thể dễ dàng tinh sạch và thu nhận lại protein tái tổ hợp, đồng thời có thể đáp ứng được yêu cầu về nồng độ sản phẩm. Tuy nhiên, việc lựa chọn hệ thống đuôi ái lực thích hợp để tinh sạch protein mục tiêu là một vấn đề khó khăn, việc này phụ thuộc vào đặc tính của protein mục tiêu (tính ổn định, tính kỵ nước,…), các hệ thống biểu hiện và mục tiêu ứng dụng của sản phẩm protein.

Với mục đích cung cấp thêm một sự lựa chọn khác giúp dễ dàng cho việc sản xuất và tinh sạch protein, đề tài thực hiện nghiên cứu thử nghiệm một hệ thống sàng lọc nhờ đuôi ái lực là một đoạn peptide ngắn Carbohydrate-binding module 20 (CBM20), ứng dụng vào việc sàng lọc các loại protein tái tổ hợp với độ tinh sạch cao và chi phí thấp. Nhiên liệu sinh học Ngày nay, nhiên liệu sinh học (biofuel) đang là một chủ đề nóng được giới khoa học quan tâm vì những lợi ích về môi trường mà nhiên liệu mang đến. Ngoài ra, trong thời điểm nhiên liệu hóa thạch ngày càng khan hiếm, việc tìm kiếm một nguồn nhiên liệu sinh học có nguồn gốc tổng hợp đang đặt ra một nhu cầu cần thiết. Trong năm 2010, sản lượng nhiên liệu 7 sinh học được sản xuất đạt mức 105 tỷ lít, tăng 17% so với năm 2009; cung cấp 2,7% lượng nhiên liệu cho xe cộ đi lại [18].

Nhiên liệu sinh học bao gồm được chia làm ba loại với nguồn gốc khác nhau: Diesel sinh học (Biodiesel), Xăng sinh học (Biogasoline), Khí sinh học (Biogas). Trong đó, xăng sinh học đang là đối tượng được quan tâm vì nguồn gốc xuất phát từ việc lên men các sản phẩm hữu cơ như tinh bột, cellulose, lignocellulose. Hiện nay, hai loại sản phẩm biogasoline tiềm năng đang được quan tâm: sinh khối lignocellulose chứa các gốc đường (cellulose và hemicellulose) lignin và dầu thực vật không tiêu thụ được (triglyceride) từ sinh khối chất béo [19]. Việc sử dụng để chuyển đổi từ các nguyên liệu hữu cơ không sử dụng có khá nhiều lợi ích: việc thay thế hoàn toàn sử dụng biogasoline sẽ hạn chế hoàn toàn sử dụng nhiên liệu thông thường, hướng đến thay thế hoàn toàn bằng nhiên liệu sinh học; giảm được tác động đến môi trường; việc sử dụng nguồn nguyên liệu hữu cơ là tinh bột, cellulose, lignocellulose từ các nguồn phế liệu sẽ giúp hạn chế việc ảnh hưởng đến nguồn thực phẩm [20].

Tuy nhiên, để hỗ trợ việc tạo ra các nhiên liệu sinh học một cách nhanh chóng và có hiệu quả, phương pháp sử dụng các loại enzyme phân hủy tinh bột đang được sử dụng rộng rãi. Hiện nay, đã có một số công trình nghiên cứu tìm thấy các chủng vi sinh vật biểu hiện lượng lớn (trên 50%) enzyem ứng dụng cho sản xuất biofuel như: lipase (Candida rugosa (methanol), Burkholderia cepacia (methanol), Candida antarctica, Pseudomonas cepacia (methanol và n-haxane)), cellulase (Trichod erma. reesei ATCC 26921), β- glucosidase (Trichoderma reeseii ATCC 26921, Aspergillus niger)… [24] để tạo sản phẩm biofuel từ các nguồn cơ chất đa dạngViệc biểu hiện một số loại enzyem phân hủy tinh bột, cellulose,… .Từ cơ sở trên, nhiều nhà khoa học đã được nghiên cứu trên một số đối tượng như E.coli để sản xuất isopentanol [21], Neurospora crassa để sản xuất ba loại enzyme có khả năng thủy phân cellulose cũng như hemicellulose [22]… Trong đó, hiện nay nổi bật trên cả là việc sử dụng N.crassa trong việc biểu hiện do chủng nấm có khả năng tiết nhiều loại enzyme thủy phân, cũng như có nhiều công bố về đặc tính di truyền, sinh hóa, sinh học phân tử [22]. Ngoài ra, sự tồn tại của đuôi ái lực CBM20 tại đầu C của enzyme PMOs đã mở ra một hướng ứng dụng tinh sạch enzyme này bằng phương pháp ái lực đơn giản bằng cột sắc ký [23].

Đuôi ái lực Khái niệm đuôi ái lực (affinity tag) xuất hiện khi các kỹ thuật di truyền được phát triển giúp cho việc tinh sạch protein tái tổ hợp trở nên dễ dàng và hiệu quả hơn. Các hệ thống đuôi ái lực ứng dụng phương pháp sắc ký ái lực để sàng lọc protein. Theo phương pháp này, trình tự gene của protein mục tiêu được dung hợp với một trình tự DNA mã hóa cho các protein hoặc peptid ngắn và được biểu hiện đồng thời với gene mục tiêu. Kết quả là sẽ thu được một hệ thống gồm protein mục tiêu và một đoạn đuôi ái lực.

Đuôi ái lực này có khả năng tạo các liên kết đặc hiệu và thuận nghịch với một phân tử khác (ligand) có trong cơ chất không hòa 8 tan chứa trong cột sắc ký. Khi cho hỗn hợp protein cần làm sạch đi qua cột thì chỉ có protein mục tiêu được giữ lại, còn tất cả các thành phần khác không tương tác được với cơ chất sẽ bị rửa trôi ra khỏi cột. Tiếp đó, protein mục tiêu sẽ được rửa giải ra bằng các phương pháp khác nhau (Hình 1). Do đó, chỉ với một bước sắc ký hấp phụ và quy trình khá đơn giản, việc gắn các đuôi ái lực có thể cho phép sàng lọc được protein mục tiêu có độ tinh sạch và sản lượng cao.

Hệ thống đuôi ái lực được sử dụng để tinh sạch protein mục tiêu [8] Trong những năm gần đây, có nhiều loại đuôi ái lực peptide và protein được phát triển sử dụng để tăng cường sản xuất protein tái tổ hợp phục vụ cho nghiên cứu. Những loại đuôi ái lực được sử dụng phổ biến hiện nay gồm có: Arg-tag, calmodulin-biding peptide, cellulose- binding domain, DsbA, c-myc-tag, glutathione S-transferase, FLAG-tag, HAT-tag, His-tag, maltose-binding protein, NusA, S-tag, SBP-tag, Strep-tag, và thioredoxin. Những hệ thống đuôi ái lực này có các đặc điểm chung như sau: (a) chỉ cần một bước hấp phụ để tinh sạch protein tái tổ hợp; (b) ít có ảnh hưởng đối với cấu trúc bậc ba và hoạt tính sinh học của 9 protein; (c) có thể dễ dàng loại bỏ để thu nhận protein mục tiêu; (d) phương pháp thực hiện đơn giản và dễ thực hiện; (e) có thể áp dụng được với nhiều loại protein khác nhau [6]. Mặc dù nhiều hệ thống đuôi ái lực đã được áp dụng khá thành công ở quy mô phòng thí nghiệm, nhưng chỉ có đuôi glutathione S-transferase (GST) và đuôi poly-His được sử dụng trong sản xuất.

Những rào cản đối với việc ứng dụng các đuôi ái lực vào sản xuất quy mô lớn là cần phải có những liên kết ái lực tương đối bền vững và các loại cơ chất trong cột sắc ký phải có khả năng chống chịu lại với các chu trình xử lý và khử trùng lặp lại ở quy mô công nghiệp [5]. Ngoài ra, vấn đề chi phí cũng là một trở ngại lớn, ảnh hưởng đến việc sử dụng các đuôi ái lực thương mại ở quy mô sản xuất lớn. Vì vậy, việc phát triển một loại đuôi ái lực mới có thể liên kết với các vật liệu cơ chất rẻ tiền, chịu được các điều kiện hóa học và vật lý là một trong những đóng góp vào sự phát triển của công nghiệp sản xuất protein tái tổ hợp.

Nội dung được bảo vệ bản quyền — Tải xuống đầy đủ